蛋白分析FAQ汇总
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组蛋白修饰指的是在组蛋白蛋白质上发生的化学变化,这些变化通常通过酶的作用发生,影响染色质的结构和功能。组蛋白修饰的种类多样,主要包括: 1.乙酰化: 通过组蛋白乙酰转移酶(HAT)将乙酰基团添加到组蛋白的赖氨酸残基上,通常导致染色质松弛,促进转录激活。 2.去乙酰化: 通过组蛋白去乙
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• 如何查看某个蛋白质可能存在哪些修饰?(比如在不同的情况中,被磷酸化,乙酰化)
查看蛋白质可能存在的修饰通常需要通过生物信息学分析和实验室技术相结合的方法。以下是一些常用的方法: 1.生物信息学预测: 利用在线数据库和分析工具,如UniProt, PhosphoSitePlus, PROSITE等,这些资源可以提供已知的蛋白质修饰信息和潜在的修饰位点。 使用序列对比软
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如何检测Western Blot(WB)实验中的蛋白质表达: 一、样品准备: 1.从感兴趣的细胞或组织中提取蛋白质。 2.量化提取到的蛋白质并制备样品。 二、SDS-PAGE凝胶电泳: 1.选择合适的凝胶浓度并倒模。 2.加载等量的蛋白质样品并进行电泳。 三、膜转
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PEG化(用聚乙二醇修饰)蛋白质是一种通过连接聚乙二醇(PEG)聚合物与蛋白质分子的方法,以改善蛋白质的多种药物性质。这种修饰技术在药物传递和治疗领域有着广泛的应用。 一、优点: 1.增加体内半衰期: PEG修饰能够提高蛋白质在体内的稳定性和半衰期,从而减少给药的频率。 2.减少
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蛋白质在细胞内经历翻译后的修饰是至关重要的,因为这些修饰不仅确保蛋白质具有适当的构象和功能,而且也调控其在细胞内的定位和稳定性。这样的后翻译修饰(Post-translational modifications, PTMs)提供了一种精细调控蛋白质功能和活性的机制,并参与控制多种生物学过程。
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亲水作用液相层析(Hydrophilic Interaction Liquid Chromatography,HILIC)是一种高效液相色谱(HPLC)技术,主要用于分离极性分子。由于其独特的分离机理,HILIC已经成为蛋白质组学和其他复杂生物样品分析中的重要工具。 在蛋白质组学中,HI
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• GC, GC/MS, LS, LC/MS, ICP-MS, IR, UV, RMN分别是什么测试方法?主要测试什么?
首先,我们详细探讨这些检测技术: 一、GC (Gas Chromatography) 1.测试内容: GC 主要用于分析和分离挥发性化合物。 2.主要测试: 测试样品中的各种成分的相对含量。 二、 GC/MS (Gas Chromatography/Mass Spectrom
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• western blot磷酸化的蛋白表达能不能比总蛋白多
是的,在Western Blot实验中,有时磷酸化蛋白的表达量可能比总蛋白的表达量多。通常,总蛋白的表达量是由一种蛋白质的所有形式(包括其磷酸化和非磷酸化形式)决定的,而磷酸化蛋白的信号通常是通过使用针对特定磷酸化位点的抗体来检测的。以下几点可能解释为什么在某些情况下观察到的磷酸化蛋白水平似
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SDS-PAGE(Sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis)是一种常用的蛋白质电泳技术,通常用于分析蛋白质的分子量及纯度。要根据SDS-PAGE图估算蛋白浓度,可以按照以下步骤进行: 一、估算步骤: 1.标准曲
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• 作为信号转导分子的蛋白激酶在修饰底物时是将所有含羧基的氨基酸残基都磷酸化还是只将一个或某几个氨基酸残基磷酸化
在细胞信号转导过程中,蛋白激酶扮演着关键角色,它们通过将磷酸基团转移至特定的底物蛋白上,从而调节其活性。然而,并不是所有的氨基酸残基都会被磷酸化。 1.磷酸化的特异性: 蛋白激酶通常只磷酸化底物蛋白上的特定氨基酸残基。这些氨基酸通常包括丝氨酸(Ser)、苏氨酸(Thr)和酪氨酸(Tyr)
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