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• Olink蛋白组学分析平台比较:Explore vs. Explore HT
在多重蛋白组学研究中,Olink平台凭借高通量、低样本需求和优异的定量性能,成为精准医疗、生物标志物发现和临床转化研究的主流工具。Olink目前主要提供两个高通量分析平台:Explore 和 Explore HT,二者均基于Olink独有的Proximity Extension Assay(
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胶原蛋白是一类由三条α链组成的三螺旋结构蛋白质,广泛分布于结缔组织中,是脊椎动物体内最丰富的结构蛋白,在维持组织力学强度、信号传导、细胞黏附和分化中扮演关键角色,它与DNA持续动态地发生相互作用,共同决定基因的表达、染色质的构象和细胞命运的选择,在细胞内,从转录因子的结合到组蛋白的修饰,这些
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重构基因调控图谱,从DNA-蛋白质相互作用开始。在细胞内,DNA并不是孤立存在的分子。它与各种蛋白质持续动态地发生相互作用,共同决定基因的表达、染色质的构象和细胞命运的选择。从转录因子的结合到组蛋白的修饰,这些DNA-蛋白质相互作用是表观遗传调控和细胞功能网络的核心组成部分,从单个基因的调控
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外周血单个核细胞(Peripheral Blood Mononuclear Cells, PBMC)是人体外周血中一种高度异质的细胞群体,由于其获取便捷、信息丰富,PBMC成为研究人类免疫系统状态、疾病发生发展以及个体化治疗反应的重要窗口。传统高通量测序技术(如bulk RNA-seq)只能
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磷酸化蛋白组学定量方法,是通过一系列利用质谱技术,对样本中蛋白质磷酸化修饰的位点、丰度和动态变化进行定量分析的实验策略,从而了解在不同生物学条件(如疾病、药物处理、信号刺激)下,蛋白质磷酸化状态的变化。蛋白质磷酸化是细胞信号转导中最常见、最关键的可逆修饰之一,广泛参与信号转导、细胞周期调控、
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蛋白质磷酸化是细胞内最普遍、最重要的翻译后修饰之一,约三分之一的真核蛋白可以被磷酸化。它通过调节蛋白质的活性、稳定性、结构和相互作用,成为细胞信号传导、代谢调控、细胞周期和应激反应的核心机制,精准捕获和定量磷酸化修饰,对于理解疾病机制和发现潜在生物标志物至关重要。研究显示,超过三分之一的真核
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蛋白质磷酸化检测主要包括基于抗体的检测、质谱结合磷酸肽富集的组学分析,以及单细胞/空间分辨等新兴技术(如PLA、质谱成像)。蛋白质磷酸化是细胞信号转导、代谢调控及疾病发生中最关键的翻译后修饰之一。精准检测蛋白质磷酸化位点及动态变化,是解析信号通路、发现药物靶点及开发生物标志物的核心环节。而蛋
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高通量蛋白互作检测是系统解析细胞信号通路、理解蛋白功能与生物网络机制的关键步骤。其中,亲和纯化质谱(Affinity Purification-Mass Spectrometry, AP-MS)作为目前蛋白互作研究中最可靠、最具生理相关性的技术之一,已经被广泛应用于哺乳动物细胞、模式生物、疾
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组蛋白乳酰化(Histone lactylation)是一种新型的翻译后修饰,其发现拓展了代谢物在表观遗传调控中的角色。由于其修饰丰度低、结构易与乙酰化等其他修饰混淆,必须依赖高分辨质谱(High-Resolution Mass Spectrometry, HRMS)才能进行精准检测与定性定
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• Olink PEA vs. 质谱:两种蛋白组学方法对比分析
在蛋白组学研究中,质谱(Mass Spectrometry, MS)与Olink基于PEA(Proximity Extension Assay)技术是两类主流方法。两者各自具备独特优势,适合不同的研究场景与目标。本文将从技术原理、检测通量、灵敏度、定量能力及应用场景等方面对两者进行系统对比,
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