资源中心

• • 蛋白质巴豆酰化：机制、功能与应用

  在后基因组时代，蛋白质翻译后修饰（Post-translational modifications, PTMs）已成为解析生命活动调控网络的核心入口之一。其中，蛋白质巴豆酰化（Lysine crotonylation, Kcr）作为一种相对“年轻”的赖氨酸酰化修饰，自2011年被首次系统性鉴

• • 组蛋白巴豆酰化如何影响肿瘤免疫研究？

  在表观遗传学（epigenetics）的研究版图中，组蛋白修饰长期由乙酰化（acetylation）、甲基化（methylation）和泛素化（ubiquitination）主导。然而近年来，一种结构上与乙酰化相似但功能更具代谢敏感性的修饰——组蛋白巴豆酰化（Histone Crotonyl

• • 什么是组蛋白琥珀酰化酶与去琥珀酰化酶？

  在表观遗传学快速发展的今天，组蛋白琥珀酰化（histone succinylation）作为一种新兴的赖氨酸翻译后修饰，逐渐成为连接细胞代谢与基因调控的重要“分子桥梁”。与乙酰化、甲基化类似，琥珀酰化通过改变染色质结构，进而影响基因转录活性。而在这一动态过程中，负责“写入”与“去除”修饰的酶

• • 如何检测蛋白质末端异质性？

  蛋白质末端异质性（protein terminal heterogeneity）是指同一蛋白质在N端或C端存在多种不同形式，例如起始位点可变、信号肽切割差异、蛋白水解加工或翻译后修饰等。这种异质性不仅影响蛋白质稳定性与亚细胞定位，还在肿瘤发生、免疫调控及细胞信号传导中具有重要生物学意义。因此

• • 组蛋白琥珀酰化如何参与 DNA 损伤修复？

  在真核细胞中，DNA损伤修复（DNA damage repair, DDR）不仅依赖经典的信号通路（如ATM/ATR激酶轴），还深度嵌入表观遗传调控网络。其中，组蛋白琥珀酰化（histone succinylation, Ksucc）作为一种近年来快速兴起的赖氨酸酰化修饰，正在被证明是连接细

• • Co-IP 与 Pull‑Down：蛋白–蛋白相互作用识别方法

  蛋白-蛋白相互作用（Protein-Protein Interaction, PPI）是细胞功能调控的核心。它不仅决定了信号传导、代谢调控和基因表达的精确性，也是疾病发生与发展机制的关键。研究PPI有助于揭示复杂的生物网络，并为药物靶点发现、疾病诊断和精准治疗提供理论基础。然而，由于蛋白的低

• • 单细胞iTRAQ蛋白质组学

  在生命科学研究中，理解细胞功能的多样性与复杂性是基础。然而，蛋白质组学研究往往基于大规模细胞群体样本，这种方法虽然能够提供整体蛋白表达信息，却掩盖了单个细胞之间的差异。近年来，单细胞iTRAQ蛋白质组学的出现，为解析细胞异质性提供了强有力的工具，使研究者能够在微观水平上探究生命过程中的精细调

• • 单克隆抗体二硫键表征与完整性检测

  单克隆抗体（Monoclonal Antibody, mAb）是现代生物药物研发和治疗的重要支柱，其结构完整性直接决定药物的稳定性、安全性与活性。二硫键作为抗体高阶结构的关键支撑，维持了抗体的空间构象和功能活性。精准表征二硫键位置及完整性，对于抗体开发、生产质量控制以及临床应用至关重要。近年

• • HPLC-MS/MS在二硫键定位分析中的工作机制

  二硫键（Disulfide bond）是蛋白质高阶结构和功能的重要支撑，其形成与断裂在蛋白折叠、稳定性和功能调控中起关键作用。精准识别蛋白中的二硫键位置，对于理解蛋白质构象、开发生物药和探索疾病机制具有重要意义。然而，由于二硫键存在于复杂蛋白环境中，其定位分析一直是蛋白质组学中的难点。近年来

• • 什么是位点特异性组蛋白泛素化分析？

  组蛋白泛素化是一种重要的表观遗传修饰，通过在组蛋白赖氨酸残基上共价附加小分子蛋白泛素，调控染色质结构与基因表达。不同组蛋白位点的泛素化在转录调控、染色质重塑和 DNA 损伤修复中具有独特功能，而其在基因沉默或激活中的作用常依赖于特定位点的修饰状态。位点特异性组蛋白泛素化分析能够精确解析 H2