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蛋白质泛素化（ubiquitination）是细胞调控中极为重要的一类翻译后修饰，通过共价连接一个或多个泛素（ubiquitin）分子，调控蛋白的降解、亚细胞定位、DNA修复与信号转导等生命过程。近年来，随着质谱和生物信息学的进步，蛋白质泛素化的研究已从靶向小规模实验扩展到大规模泛素化蛋白质
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在细胞的复杂运行中，蛋白质功能的动态调控是维持生命活动的核心机制之一。蛋白质泛素化（ubiquitination）作为一种高度保守且可逆的翻译后修饰，广泛参与细胞周期调控、应激反应、DNA修复、信号转导等多个生命过程。其通过“标记”靶蛋白来决定其去留、活性、定位或互作状态，堪称细胞内的精准“
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组蛋白翻译后修饰（post-translational modifications, PTMs）是调控染色质结构与基因表达的关键机制，组蛋白PTMs广泛参与胚胎发育、细胞分化、DNA损伤修复等生命过程。得益于高分辨质谱技术的快速发展，科研人员如今得以从整体水平深入分析组蛋白修饰谱图，为表观遗
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胚胎发育是一个精确编排的生物学过程，涉及数以千计基因的时空特异性表达，在这一过程中，尽管细胞核内的DNA序列几乎不变，细胞命运却沿着不同轨迹逐步分化。决定这些基因是沉默还是活跃的关键调控层之一，来自染色质的表观修饰，尤其是组蛋白翻译后修饰（Post-Translational Modific
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乙酰化作为蛋白质翻译后修饰（PTMs）中的一种重要类型，广泛参与细胞代谢、信号转导、基因表达调控等核心生命活动。尤其是在组蛋白调控、线粒体功能以及能量代谢重编程等研究中，蛋白乙酰化已成为探索疾病机制与筛选干预靶点的前沿方向。随着高分辨率质谱与高亲和富集抗体的发展，乙酰化蛋白质组学已成为研究细
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赖氨酸乙酰化（Lysine acetylation）是一种关键的翻译后修饰（PTM），广泛参与染色质重塑、代谢调节、信号传导等核心生命过程。尽管其生物学功能已被逐步揭示，但由于乙酰化修饰通常丰度低、动态性强，且与组织状态紧密相关，如何实现高灵敏、高通量且具有良好重现性的定量分析，仍是该领域亟
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组蛋白翻译后修饰（PTMs）调控着染色质的状态与基因的表达活性，是发育、分化、疾病发生等多个生物学过程的“表观遗传密码”。由于其复杂性（位点多、类型多、共存状态频繁），对PTMs的精准识别和定量提出了极高要求。当前主流检测方法主要包括抗体依赖技术（如ChIP-seq）与质谱技术（如LC-MS
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组蛋白翻译后修饰（Post-translational modifications, PTMs）是调控染色质结构、基因表达活性和细胞命运决定的核心机制。不同修饰类型如乙酰化（Ac）、甲基化（Me）、磷酸化（P）、泛素化（Ub）等，构成复杂的“组蛋白修饰代码”，共同参与表观遗传调控网络。近年来
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组蛋白翻译后修饰（post-translational modifications, PTMs）是染色质动态调控的核心机制之一，其种类繁多（如乙酰化、甲基化、磷酸化等），对基因表达、细胞命运和发育进程具有深远影响。近年来，液相色谱串联质谱（LC-MS/MS）凭借其高通量、高灵敏与高分辨的优势
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肿瘤细胞代谢重编程（metabolic reprogramming）被视为癌症发展的核心标志之一。自 Otto Warburg 发现肿瘤细胞偏好无氧糖酵解（即“Warburg效应”）以来，代谢调控机制便成为肿瘤研究的前沿课题。与此同时，蛋白质的翻译后修饰（PTMs）日益被认为是代谢调控的重要
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