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表观遗传学研究不断揭示基因表达调控的复杂性。从经典的DNA甲基化、组蛋白乙酰化和甲基化，到近年来兴起的乳酰化、巴豆酰化和丙酰化等翻译后修饰（PTMs），科学家发现细胞代谢状态与染色质结构之间存在着紧密联系。其中，组蛋白丙酰化（Histone Propionylation）作为一种新型赖氨酸酰
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蛋白质的功能不仅取决于其整体结构，还与末端序列及翻译后修饰密切相关。相比研究较为成熟的N端分析，蛋白质C端（羧基末端）长期面临检测难度大、覆盖率不足和修饰识别复杂等挑战。然而，越来越多研究表明，C端序列变化会影响蛋白质定位、稳定性、降解过程以及信号转导功能，在疾病发生机制、生物标志物发现和生
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癌症的发生和发展不仅受到基因突变的驱动，还与复杂的表观遗传调控网络密切相关。近年来，随着高分辨率质谱技术和表观组学研究的快速发展，一系列新型组蛋白翻译后修饰被陆续发现，其中组蛋白丙酰化（Histone Propionylation, Kpr）因其与细胞代谢状态紧密关联而备受关注。研究表明，组
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在真核生物细胞中，DNA并非以裸露状态存在，而是缠绕在组蛋白周围形成染色质结构。为了实现基因表达调控、DNA损伤修复以及染色质动态重塑，细胞进化出了一系列精密的表观遗传调控机制。其中，组蛋白泛素化（Histone Ubiquitination）与去泛素化（Histone Deubiquiti
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蛋白质末端序列信息在结构功能解析与翻译后修饰研究中具有关键意义，其中N端与C端作为蛋白质两端结构区域，在蛋白定位、稳定性调控及功能执行中分别承担不同角色。N端测序技术发展较早，方法体系相对成熟，而C端测序由于末端化学环境复杂、修饰类型多样以及检测灵敏度要求更高，在实际研究中面临更多技术挑战。
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蛋白质是生命活动的核心分子，其功能和结构直接受氨基酸序列的影响。蛋白测序作为解析蛋白质分子信息的重要手段，可以精准揭示蛋白的一级结构。根据测序方向的不同，蛋白测序通常分为N端测序和C端测序两类。N端蛋白测序专注于蛋白质链的氨基端，而C端蛋白测序则解析羧基端信息。这两类测序方法能够提供互补的序
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随着高分辨率质谱技术和表观遗传学研究的快速发展，组蛋白琥珀酰化（Histone Succinylation）逐渐成为研究热点。作为一种重要的赖氨酸翻译后修饰，琥珀酰化不仅能够改变组蛋白的电荷状态和染色质结构，还与细胞代谢重编程、基因表达调控以及多种疾病发生发展密切相关。然而，获得组蛋白琥珀酰
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组蛋白泛素化是调控染色质结构、基因表达及DNA损伤修复的重要翻译后修饰。其检测在表观遗传学研究、疾病机制解析及药物研发中具有重要价值。然而，在实际实验过程中，组蛋白泛素化信号往往受到多种因素影响，导致检测结果偏差或重复性差。研究表明，从样本采集、前处理、抗体选择到质谱分析的每一个环节都可能影
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在蛋白质组学研究中，理解蛋白质的末端序列信息至关重要。蛋白质的N端（氨基末端）和C端（羧基末端）不仅影响蛋白质的折叠、稳定性和定位，还与翻译后修饰（PTMs）密切相关。科学家在蛋白质功能研究、抗体药物开发以及信号通路解析中，往往需要通过末端测序技术精确解析蛋白质的N端和C端序列。然而，N端测
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在现代生命科学研究中，蛋白质的结构解析已经从单纯的功能研究扩展到精准定量、修饰定位及蛋白质末端测序等领域。蛋白质末端（N端与C端）不仅决定了蛋白质的稳定性、定位和功能，还影响其与小分子或其他蛋白质的相互作用。借助液相色谱-串联质谱（LC-MS/MS），科学家可以高灵敏度、高分辨率地解析蛋白质
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