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蛋白质磷酸化是细胞信号转导中的核心调控机制，调控着细胞增殖、分化、凋亡等关键生物过程。异常的磷酸化事件已被广泛证实与癌症、自身免疫疾病、神经退行性疾病等密切相关。因此，系统性地解析磷酸化修饰的动态变化，不仅有助于理解疾病的分子机制，更为临床生物标志物的开发与精准治疗策略的制定提供了坚实基础。
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随着生物制药技术的快速发展，单克隆抗体（monoclonal antibody, mAb）已成为最具商业价值的治疗性生物药之一。然而，在其大规模生产过程中，宿主细胞蛋白（Host Cell Proteins, HCPs）作为过程相关杂质，是影响产品质量、安全性与一致性的关键因素。HCP主要来
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iTRAQ（Isobaric Tags for Relative and Absolute Quantitation）是一种广泛应用于定量蛋白组学研究的标记技术，能够在同一次质谱分析中实现多达8或16个样本的相对定量，尤其适用于临床队列、疾病模型、药物作用机制等多样本比较的研究场景。然而，i
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在细胞这个复杂的微观世界里，蛋白质并非单兵作战。从信号转导到代谢调控，从细胞骨架到转录调节，几乎所有的生命活动都离不开蛋白与蛋白之间的精密协作。这种协作，科学上称为蛋白–蛋白相互作用（Protein–Protein Interaction，PPI）。蛋白–蛋白相互作用（PPI）是指两个或多个
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蛋白质磷酸化作为最常见的翻译后修饰之一，在调控细胞周期、凋亡、代谢重编程和肿瘤转移中扮演着至关重要的角色。对磷酸化蛋白组进行系统性研究，能够帮助科学家捕捉癌细胞中异常激酶活性和信号通路重构的全貌。蛋白质的磷酸化修饰主要发生在丝氨酸（Ser）、苏氨酸（Thr）和酪氨酸（Tyr）残基上，由激酶催
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磷酸化蛋白组学是研究蛋白质磷酸化修饰及其在细胞生物学功能中作用的重要领域。磷酸化通过蛋白激酶与蛋白磷酸酶调控，影响蛋白质的活性、定位、稳定性以及与其他分子的相互作用。该修饰广泛参与细胞信号转导、细胞周期调控、代谢调节、基因表达和凋亡等生物过程。磷酸化蛋白组学通过质谱技术大规模检测磷酸化位点，
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磷酸化蛋白组学（Phosphoproteomics）是研究蛋白质磷酸化修饰及其在细胞内功能的重要分支。蛋白质磷酸化是一种常见且可逆的翻译后修饰，通过在丝氨酸、苏氨酸或酪氨酸残基上添加磷酸基团，调节蛋白质的活性、定位、稳定性以及与其他分子的相互作用。在信号转导通路中，磷酸化作为开关机制，参与细
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蛋白质磷酸化（phosphorylation）是最常见也是最关键的翻译后修饰之一，广泛参与细胞增殖、分化、代谢和凋亡等生命过程。通过对磷酸化位点的精准鉴定与定量分析，科研人员得以系统性解码细胞信号网络的动态变化，揭示疾病发生机制，甚至发现潜在的药物靶点。在众多分析手段中，基于质谱的蛋白质磷酸
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蛋白质磷酸化是一种最常见也最重要的翻译后修饰（Post-Translational Modification, PTM），广泛参与细胞信号转导、周期调控、代谢调节等多种生物过程。对磷酸化蛋白进行系统性的鉴定和定量分析，已成为现代生命科学研究中的热点，尤其在肿瘤、神经退行性疾病、自身免疫病等领
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在进行定量磷酸化蛋白组学分析时，我们往往关注磷酸位点的差异表达、上下调趋势与功能通路富集。但忽略内参选择与数据归一化策略，极易造成伪差异、定量偏差甚至生物学结论误导。由于磷酸化肽段具有低丰度、高变异性等特点，以往蛋白组学的归一化思路无法直接套用。因此，在磷酸化定量分析中，合理的内参标准和归
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