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抗体（Immunoglobulin, Ig）是一类高度复杂的糖蛋白，由两条重链和两条轻链组成。它们之间的稳定连接不仅依赖于非共价相互作用，更关键的是通过二硫键（Disulfide Bonds）形成共价连接。这些二硫键既存在于链内（intrachain disulfide bonds），也存在
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乳酸（Lactate）曾被认为是糖酵解的“代谢废物”，但近年来的研究彻底改写了这一观念。2019年，Zhang等人在Nature首次报道了组蛋白乳酰化（Histone Lactylation），揭示乳酸可通过共价修饰组蛋白赖氨酸残基，参与表观遗传调控。这一发现为翻译后修饰（Post-Tran
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蛋白质-分子结合（Protein-molecule interaction）是实现生物学功能的基础过程之一，涉及信号转导、转录调控、底物识别、复合物组装等核心生理活动。翻译后修饰（PTMs）通过对氨基酸残基的共价修饰，能够显著调节蛋白的空间构象、化学性质和结合能力。作为近年来新发现的一种PT
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蛋白质泛素化（ubiquitination）是一种高度保守的翻译后修饰形式，最初被发现主要用于靶向蛋白质进入26S蛋白酶体降解。随着研究深入，泛素化已被证明在调控免疫应答、炎症反应与疾病发生方面发挥重要作用。其可逆性和多样化的泛素链构型使其成为细胞信号传导网络中的精密调控器。在“免疫响应与发
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在人体细胞中，蛋白质合成与降解保持动态平衡，这一过程对于维持细胞功能和生理稳态至关重要。泛素-蛋白酶体系统（Ubiquitin-Proteasome System, UPS）作为细胞内最主要的蛋白质降解机制，不仅负责清除错误折叠或受损蛋白，更调控着细胞周期、DNA修复、凋亡等关键生物学过程。
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蛋白质泛素化（ubiquitination）是细胞调控中极为重要的一类翻译后修饰，通过共价连接一个或多个泛素（ubiquitin）分子，调控蛋白的降解、亚细胞定位、DNA修复与信号转导等生命过程。近年来，随着质谱和生物信息学的进步，蛋白质泛素化的研究已从靶向小规模实验扩展到大规模泛素化蛋白质
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在细胞的复杂运行中，蛋白质功能的动态调控是维持生命活动的核心机制之一。蛋白质泛素化（ubiquitination）作为一种高度保守且可逆的翻译后修饰，广泛参与细胞周期调控、应激反应、DNA修复、信号转导等多个生命过程。其通过“标记”靶蛋白来决定其去留、活性、定位或互作状态，堪称细胞内的精准“
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组蛋白翻译后修饰（post-translational modifications, PTMs）是调控染色质结构与基因表达的关键机制，组蛋白PTMs广泛参与胚胎发育、细胞分化、DNA损伤修复等生命过程。得益于高分辨质谱技术的快速发展，科研人员如今得以从整体水平深入分析组蛋白修饰谱图，为表观遗
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胚胎发育是一个精确编排的生物学过程，涉及数以千计基因的时空特异性表达，在这一过程中，尽管细胞核内的DNA序列几乎不变，细胞命运却沿着不同轨迹逐步分化。决定这些基因是沉默还是活跃的关键调控层之一，来自染色质的表观修饰，尤其是组蛋白翻译后修饰（Post-Translational Modific
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乙酰化作为蛋白质翻译后修饰（PTMs）中的一种重要类型，广泛参与细胞代谢、信号转导、基因表达调控等核心生命活动。尤其是在组蛋白调控、线粒体功能以及能量代谢重编程等研究中，蛋白乙酰化已成为探索疾病机制与筛选干预靶点的前沿方向。随着高分辨率质谱与高亲和富集抗体的发展，乙酰化蛋白质组学已成为研究细
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