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蛋白–蛋白相互作用（PPI）是细胞生命活动的核心驱动力，从信号转导到代谢调控、从结构支撑到免疫应答，几乎所有生物过程都依赖于蛋白质之间的精确配对和动态调节。深入解析这些相互作用，不仅有助于理解正常生理状态下的分子机制，还能揭示疾病发生发展的关键调控节点。理解 PPI 网络，不仅是绘制细胞功能
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在蛋白质功能研究和信号通路解析的实验室日常中，共免疫沉淀（Co-immunoprecipitation, Co-IP） 几乎是每一位生命科学研究者都会接触到的重要技术。它不仅是验证蛋白质–蛋白质相互作用的“金标准”方法之一，还是连接免疫学与现代质谱组学的关键桥梁。 一、共免疫沉淀的基本原
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在细胞生命活动中，蛋白质翻译后修饰（Post-Translational Modifications, PTMs）是调控蛋白功能、稳定性、定位和互作的关键手段。蛋白乙酰化和酰基化正是其中两种重要的修饰类型，二者都涉及将化学基团共价修饰到蛋白质的特定位点上，常常作用于赖氨酸（Lys）残基的ε-
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在表观遗传学领域，Cleavage Under Targets and Tagmentation（CUT&Tag）技术已迅速崛起为解析染色质修饰与蛋白-DNA互作的重要方法。相比ChIP-seq，CUT&Tag具备信噪比高、上样量少、实验流程简洁等优势，尤其适用于稀有细胞群体的研究。而在单细
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蛋白组学作为解析生命过程和疾病机制的重要技术手段，近年来取得了显著进展。尤其是在探索低丰度蛋白、生物标志物发现、信号通路解析等方面，研究者对蛋白质鉴定深度提出了更高要求。所谓鉴定深度，不仅关乎能识别多少蛋白质，更体现了对复杂样本中低丰度、短肽段、翻译后修饰蛋白等关键信息的捕获能力。尽管近年来
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非靶向代谢组学是在不预先设定目标化合物的前提下，通过高分辨质谱（如 LC-MS/MS 或 GC-MS）分析生物样本中上千种代谢物，以捕捉在疾病、环境变化或药物干预等条件下的代谢扰动。非靶向代谢组学（Untargeted Metabolomics）是一种系统地分析生物样本中尽可能多代谢物的小分
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蛋白质互作（Protein-Protein Interactions, PPI）构成了细胞内大部分生命活动的基础。从信号转导、转录调控到代谢网络，PPI网络揭示了蛋白功能和生物通路的动态调控机制。因此，准确地检测和解析PPI，对于疾病机制研究、新靶点发现和药物开发具有重要意义。然而，PPI检
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在蛋白质组学技术快速发展的今天，科研人员对数据的深度、广度和准确性提出了更高要求。基于三维质谱的分析手段虽已实现大规模蛋白质鉴定和定量，但在面对复杂样本、低丰度蛋白或结构相似肽段时，仍存在分辨率不足、信噪比偏低等技术瓶颈。为打破这一限制，4D蛋白质组学（4D Proteomics）应运而生。
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随着蛋白质组学研究的深入，科研人员面临的样本数量不断增加，尤其是在多组学联合分析、疾病队列研究和药物筛选等应用场景中，对高通量、高准确性的定量技术需求愈发迫切。在众多定量策略中，TMT（Tandem Mass Tag）定量凭借其出色的多重通道标记能力（可实现最多18通道样本并行分析）、高重复
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• 如何利用SPS-MS3优化TMT工作流程并减少比值压缩？
TMT（Tandem Mass Tags）是一种广泛应用于高通量蛋白质定量分析的同位素标签技术，可实现多样本并行检测（目前最多可支持18-plex），在疾病机制研究、药物作用机制解析和临床生物标志物筛选中显示出强大优势。然而，比值压缩（Ratio Compression）是TMT定量中最主要
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