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泛素化（ubiquitination）作为一种关键的可逆蛋白质翻译后修饰，在细胞周期调控、蛋白质降解、DNA 损伤修复、信号转导等多条生命活动路径中发挥核心作用。研究泛素化的深度与精度，往往依赖高效且选择性强的富集策略。不同的实验目标、样本来源和研究深度，对富集方法的要求大相径庭。如何选择合
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蛋白质翻译后修饰（PTMs）的研究不断揭示细胞调控的复杂性，其中蛋白乳酰化（protein lactylation）正逐渐成为表观遗传学研究的新热点。作为继乙酰化、甲基化之后的新型赖氨酸修饰，乳酰化不仅参与代谢-转录调控网络，还可能在肿瘤、免疫和干细胞命运决定等生物学过程中扮演关键角色。那么
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蛋白乳酰化（protein lactylation）是新兴的赖氨酸翻译后修饰，近年来在表观遗传学、免疫代谢、肿瘤生物学等领域备受关注。然而，相较于乙酰化或磷酸化等经典修饰，乳酰化的检测与定量分析技术尚处于探索阶段，研究者在实验设计、样本处理、数据解读等方面常面临挑战。本篇文章将系统梳理蛋白乳
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乳酰化（Lysine Lactylation, Kla）是近年来发现的重要翻译后修饰之一，已被证实在基因表达调控、免疫代谢、肿瘤生物学等领域发挥关键作用。然而，作为一种低丰度、难检测的酰基化修饰，乳酰化研究对实验技术提出了更高要求。如何从海量蛋白质中精准捕获乳酰化位点？如何实现高通量、高分辨
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用DIA技术解读乳酰化修饰与疾病机制的深度关联 乳酸早年被视为“代谢废物”，如今却被认为是细胞命运的重要信号分子。特别是在2019年组蛋白乳酰化（Histone lactylation）首次被发现之后，乳酰化作为一种赖氨酸翻译后修饰（PTM），迅速受到生物医学界关注。它在调节免疫应答、肿瘤代
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在蛋白质尤其是治疗性蛋白药物（如单抗、融合蛋白、酶类等）中，二硫键（Disulfide Bond）是一种维持蛋白质空间结构和功能活性的重要共价键。其连接模式的正确与否，直接关系到蛋白折叠效率、稳定性、免疫原性甚至药效。由于在重组表达和制剂开发过程中，二硫键易出现错配（mispaired）、断
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在蛋白质的世界里，“二硫键”（Disulfide bond）虽然只是两个硫原子的连接，却在维持蛋白质结构与功能中扮演着举足轻重的角色。本文将从科学角度深入解析蛋白质中的二硫键，帮助您理解这一微小却关键的化学结构。 一、什么是二硫键？ 二硫键是一种共价键，由两个半胱氨酸残基（Cystein
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抗体（Immunoglobulin, Ig）是一类高度复杂的糖蛋白，由两条重链和两条轻链组成。它们之间的稳定连接不仅依赖于非共价相互作用，更关键的是通过二硫键（Disulfide Bonds）形成共价连接。这些二硫键既存在于链内（intrachain disulfide bonds），也存在
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乳酸（Lactate）曾被认为是糖酵解的“代谢废物”，但近年来的研究彻底改写了这一观念。2019年，Zhang等人在Nature首次报道了组蛋白乳酰化（Histone Lactylation），揭示乳酸可通过共价修饰组蛋白赖氨酸残基，参与表观遗传调控。这一发现为翻译后修饰（Post-Tran
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蛋白质-分子结合（Protein-molecule interaction）是实现生物学功能的基础过程之一，涉及信号转导、转录调控、底物识别、复合物组装等核心生理活动。翻译后修饰（PTMs）通过对氨基酸残基的共价修饰，能够显著调节蛋白的空间构象、化学性质和结合能力。作为近年来新发现的一种PT
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