蛋白分析FAQ汇总
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如果注射样品含有部分未知含量的复杂基质，则有必要使用保护柱。想要保护柱为分析柱提供足够的保护，必须经常更换，以避免柱性能恶化。通过监测板数（N）、压力和分辨率（Rs），可以评估保护柱和分析柱的性能以适时更换保护柱。通常，当N减少>10%、压力下降>10%、Rs变化>10%以及注入样品>150
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正相高效液相色谱中保留时间变化的原因是保留时间与极性高的流动相组分（尤其是水）的含量密切相关。即使在流动相中没有添加水，或在极性很低的溶剂中，也会溶解少量的水。此外，裸露的二氧化硅极易吸湿，因此水会吸附在表面上。因此，正相系统中的水含量可以显著变化，很少受到控制。当使用半饱和流动相时，可获得
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产生漫反射带的原因的可能是凝胶上的蛋白质过多。建议减少蛋白质的上样量相关服务:蛋白质免疫印迹和电转移服务
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白色条带可能是由于产生了过多的信号。建议降低抗体或蛋白质浓度。过量的抗体或蛋白质可导致极高水平的局部信号（通常在单个条带上）。这导致此时底物的快速、完全消耗。由于该反应完成后不会产生光，因此当暴露胶片时会产生白色条纹。相关服务:蛋白质免疫印迹和电转移服务
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1.动物样品组织和微生物样品的湿重应不小于200mg。植物样本组织和真菌样本的湿重应不小于2g；2.杂质浓度高或蛋白质含量低的样品的湿重应不小于3g，细胞计数应大约为5×107；3.体积超过5mL的溶液不应含有溶血剂，含血清的溶液应大于500uL；4.对于蛋白质提取物，浓度应不低于2mg/m
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提供的蛋白质类型的数量取决于样品的复杂性、数据库能力、蛋白质含量和蛋白质组分离水平。LC-MS/MS可识别约500-1000种蛋白质。在肽和蛋白质水平上的一维蛋白质组学可以分离和识别大约1000-3000种蛋白质。相关服务:组学分析
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使用iTRAQ定量技术，可对来自不同来源的多个（最多8个/组）蛋白质样品进行标记、组合，并同时进行质谱分析。每个次级肽的质谱对应于其各自的离子强度，并表征样品中单个蛋白质的相对浓度。该方法可同时识别和定量蛋白质。使用无标记技术，从大规模蛋白质鉴定质谱数据中，我们可以比较不同样品之间对应的肽强
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多重反应监测，MRM，根据已知数据和假设数据建立质谱检测限，并记录离子释放的信号。它从大量不符合标准的离子中去除干扰信号。MRM是一种高度特异性和高度灵敏的质谱数据采集模型。与无偏蛋白质组学相比，MRM是要求高灵敏度和选择性的蛋白质组学研究的理想选择。基于MRM的目标蛋白质组学方法可用于低丰
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2D PAGE是从复杂蛋白质组学样品中分离和可视化许多蛋白质的经典方法。它可以让您了解样品纯度，这在依靠色谱纯度相对较高（>80%）的样品进行质谱分析之前非常有用，例如完整的质谱测定或肽图谱。然而，2D PAGE也有一些缺点。例如，你很少观察到疏水性膜蛋白，因为它们在IEF期间沉淀了。因此，
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在SDS存在下加热生物样品比任何其他方法更完全地溶解蛋白质。这对于膜蛋白来说尤其如此。SDS使2D斑点锐化，并提高凝胶中大多数蛋白质的回收率。在SDS存在下获得的2D凝胶图案与在不存在SDS的情况下使用尿素样品缓冲液获得的凝胶图案相似但不相同。SDS缓冲液比尿素缓冲液更容易制备样品。没有未溶
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