蛋白分析FAQ汇总

我们经常研究的翻译后修饰（PTMs），主要包括磷酸化（S，T，Y）、乙酰化（K）、泛素化（K）、甲基化（K，R）、二甲基化（K，R）和三甲基化（K）修饰。此外，我们寻找可能在样品制备过程中引入的修饰，如通过半胱氨酸二硫键的还原和烷基化产生的氧化（M）修饰和氨基甲基化（C）修饰。此外，我们还可

目标蛋白质的序列覆盖率越高，检测和鉴定携带有修饰基团的肽的统计概论就越大。PTMs通常以亚化学计量方式计算得出，这意味着如果某个修饰的位点占有率低，则检测到修饰肽的概论随之也随之降低。相关服务:翻译后修饰

蛋白质序列覆盖率可以通过以下方式增加：制备质量更高的蛋白样品、获得更高纯度的目标蛋白质、使用多种具有不同蛋白质消化特异性的酶或使用特异性PTMs富集技术，例如 TiO2用于蛋白质中磷酸化肽的富集。相关服务:翻译后修饰

ptmRS是一种用于在肽段中分配PTM修饰位点的算法。该算法结合相应肽序列利用MS/MS光谱来计算出所有潜在的翻译后修饰位点的位点概率。ptmRS指数是使用串联质谱的位置确定离子从而计算出翻译后修饰残基的位点概率（定位概率）。我们主要使用ptmRS指数来计算磷酸化位点的位点定位概率。相关服务

随着蛋白质组学分离技术的进步和质量分析仪的改进，基于质谱的蛋白质组学在实验研究中产生的数据呈指数增长趋势。如此庞大的数据集需要自动化计算工具来进行高通量数据分析和方法统计控制。通常使用几种流行的数据库搜索算法中的一种或多种搜索方式。这些检索工具的匹配数据可能会有假阳性，在做出任何生物学解释之

随着反应时间的推移，将洗脱肽的强度累积相加可以对肽丰度进行定量测量。它通过比较样品之间肽的量来实现蛋白相对定量。由于肽的电离能力变化很大，因此无法在不同的肽之间进行比较。尽管如此，将属于一种蛋白质的几种肽的积分信号求和也可以比较不同样品之间的蛋白质含量--相对定量。蛋白质area值是通过将前

原始样本区域被标准化以考虑加载到 MS 上的不同样本量。这允许比较不同样品的蛋白质含量。因此，总面积高的样本除以一个因子，而总面积低的样本乘以一个线性因子，使得所有样本在归一化后最终具有相同的总面积和。相关服务:生物信息学分析

质谱仪并不检测实际分子质量，而是检测其质量 (m) 与其电荷 (z) 之间的比率（m/z）。所有分子的电荷至少为1，因为质谱仪仅检测带电分子。多电荷分子在m/z标度上显示较低。要从分子的m/z值确定分子的实际质量，必须确定其电荷状态。为此，使用了分子同位素模式，http://www.ion

‘MH+’是单电荷分子的肽质量，可以通过测量的质荷比（m/z）计算得出。‘MH+’由待测分子M的质量加上质子‘H+’的质量组成，质子H+产生正电荷并使质量增加1 Da。因此，检测到的离子质量比不带电分子的单同位素质量高一个单位。相关服务:生物信息学分析

检索空间（search space）表示所用数据库中每个单独光谱的可能匹配的数量。数据库越大，潜在切割位点和遗漏切割位点的数量越高，搜索空间就越大。则检索到的动态修饰位点的数量也是越大。相关服务:生物信息学分析

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