蛋白分析FAQ汇总

• • 蛋白质SUMO化鉴定Sumo需要切除吗

  在研究蛋白质的SUMO化（Small Ubiquitin-like Modifier，小泛素样修饰）修饰时，不一定总是需要切除SUMO分子： 1.如果目的是检测蛋白质是否被SUMO修饰： 使用Western Blot实验来检测蛋白质的SUMO化状态时，不需要切除SUMO分子，因为SUMO

• • 我们要做western blot 实验，主要做白色脂肪，怎样进行蛋白定量呢？

  首先，你需要将白色脂肪组织进行适当的处理和裂解以提取蛋白质。一种常见的选择是RIPA缓冲液，它可以有效地破坏细胞膜并释放细胞内的蛋白。同时，不要忘记添加蛋白酶和磷酸酶抑制剂，以防蛋白被降解。 提取蛋白后，接下来就是蛋白质的定量。BCA蛋白定量试剂盒是一个不错的选择。你只需取适量的蛋白样品和

• • 检测蛋白表达量多少用电泳不就可以了吗，为什么还要做免疫印迹？

  这个问题，涉及到生物学实验中的两种常见技术：凝胶电泳和免疫印迹（Western Blot）。虽然这两种技术都可以用来检测蛋白质，但它们的应用和优势是不同的。 一、蛋白质电泳： 1.目的： 主要用于分析蛋白质的大小或质量，并能够分离不同大小的蛋白质。 2.结果： 可以直观地看到样品中蛋白

• • 双向凝胶电泳为什么能一次性分离上千种蛋白质？

  双向凝胶电泳（2D-PAGE）是一种高效的蛋白质分离技术，它能够在一次实验中分离上千种蛋白质。其能力主要归因于它依次使用了两种不同的分离机制： 1.第一维度：等电聚焦（IEF） 原理：蛋白质根据其等电点（pI，蛋白质不带电荷的pH值）被分离。在一定的pH梯度下，蛋白质会迁移到它们的等电点

• • 蛋白质非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳？

  蛋白质非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳（Native PAGE）是一种在没有变性条件下分离蛋白质的电泳技术。与SDS-PAGE不同，Native PAGE保留了蛋白质的天然三维结构和生物活性。 一、原理 Native-PAGE 的原理是利用电场使蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶中移动。蛋白质的迁移速度取决于

• • 如果一个样品中有多个未知蛋白，但凝胶电泳中未使用SDS，请你预测可能发生什么结果，为什么？

  如果一个样品中有多个未知蛋白，并且在凝胶电泳中未使用SDS，那么这些蛋白质可能会根据其原有的电荷、形状和大小在凝胶中分离，而不仅仅是根据其分子量。这可能会使得结果的解析变得更加复杂，因为我们不能简单地根据蛋白质在凝胶中的位置推断其分子量。 百泰派克生物科技--生物制品表征，多组学生物质谱检

• • 分析为什么聚丙烯酰胺凝胶凝胶电泳可以分出较多蛋白质区带？

  聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）是一种常用的生物化学实验技术，它能够根据蛋白质的大小（分子量）或电荷来分离蛋白质。以下是为什么聚丙烯酰胺凝胶电泳可以分出较多蛋白质区带的原因： 1. 分子筛选效应： 聚丙烯酰胺凝胶的孔隙大小可以通过改变凝胶浓度来调节。高浓度的聚丙烯酰胺产生小的孔隙，用于分离小

• • SDSPAGE凝胶电泳的maker条带呈对勾形状，蛋白条带无异常，这是怎么回事？

  如果SDS-PAGE电泳Marker（也称为分子量标准或分子量阶梯）在电泳过程中形成了“对勾”形状，而蛋白质条带没有异常，可能是由以下几个因素引起的： 1. 电泳装置的问题： 如果电泳装置的电极接触不良或者电源供应不稳定，可能会导致电流不均匀，从而影响Marker的运行。这种情况下，你需要

• • 在做蛋白电泳，发现浓缩胶会被压成一条直线，一进分离胶就会起大的气泡，条带就会飞了，大家有什么建议么？

  一、浓缩胶被压成一条直线的问题 这个问题可能与浓缩胶的配制或者装配有关。 建议： 1.检查浓缩胶的配方： 确保浓缩胶的配方正确，没有使用错误的化学物质或浓度。 2.检查装配过程： 确保在装配过程中浓缩胶与分离胶之间的连接紧密，没有空隙。 二、分离胶中气泡的问题 气泡的产生可能与电泳液

• • 蛋白电泳上部分条带被降解，可能什么原因？

  在电泳过程中，如果发现部分条带被降解，可能有以下几种原因： 1. 蛋白质样品处理不当： 蛋白质样品在提取、保存和处理过程中可能会受到降解酶的影响，导致部分蛋白质降解。为了避免这种情况，需要在提取蛋白质时添加适当的蛋白酶抑制剂，并在低温条件下进行操作。 2. 电泳条件不适： 电泳条件，包括