蛋白分析FAQ汇总

  • • 电泳可否分离带同种电荷的蛋白质?

    首先,需要了解电泳的基本原理,然后讨论如何使用电泳来分离带有同种电荷的蛋白质。 1. 电泳的基本原理 电泳是一种在电场的作用下,使带有电荷的粒子在溶液中移动的技术。在蛋白质电泳中,蛋白质的移动速度取决于其电荷的大小和符号、蛋白质的大小和形状、电场的强度以及电泳介质的性质。 2. 同种电

  • • 蛋白质电泳技术的种类有哪些,其原理和实验方法是什么?

    蛋白质电泳技术是一种在电场作用下,使蛋白质沿电泳介质移动的技术。蛋白质的移动速度与其大小、电荷和形状有关。以下是一些常用的蛋白质电泳技术及其原理和实验方法: 1.连续系统SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrop

  • • 血清蛋白电泳时,为什么点样处不能接触电桥?

    当我们进行血清蛋白电泳实验时,点样处不能接触电桥,主要有以下几个原因: 1. 电泳效果的影响:电泳是通过电场的作用,使带电的蛋白质分子在凝胶中沿电场方向运动,从而实现分离。如果点样处接触到电桥,会导致电流直接从电桥流过,而不是通过凝胶,这样就会影响电泳的效果,使得蛋白质不能正确地分离。

  • • 蛋白质电泳为什么有向负极移动的?

    蛋白质电泳中,蛋白质向负极还是正极移动取决于其在电泳缓冲液中的电荷。蛋白质的电荷是由其氨基酸残基的电荷决定的,这些电荷在特定的pH下会变化。蛋白质的电荷与溶液的pH以及蛋白质的等电点 (pI) 有关。 等电点 (pI) 是指蛋白质净电荷为零的pH值。在这个pH值以下,蛋白质的净电荷为正;在这

  • • 如何根据电泳结果测定目标蛋白的纯度?

    电泳结果只能提供关于蛋白质大小和电荷的信息,而不能直接测定蛋白质的纯度。但是,我们可以通过一些间接的方法来评估蛋白质的纯度。  电泳完成后,我们需要对凝胶进行染色以便观察蛋白质带。 通过观察电泳图像,我们可以大致评估目标蛋白的纯度。如果只有一个明显的蛋白质带,并且该带的位置与预期的目标蛋白

  • • 如何准确分离蛋清蛋白?

    蛋清蛋白,也被称为鸡蛋白或卵清蛋白,是指鸡蛋中蛋白质的液态部分(不含蛋黄)。蛋清主要由蛋白质(如卵白蛋白、卵凝蛋白、卵黄素和球蛋白)和水组成。为了准确地分离蛋清蛋白,通常采用以下步骤: 1. 采集蛋清: 首先,我们需要从鸡蛋中分离出蛋清。可以通过轻轻敲击鸡蛋壳,将蛋清倒入一个干净的容器中。

  • • 两次电泳跑出的marker相同但是蛋白质样品不同,什么原因啊?

    当你在进行两次电泳实验时,如果marker相同但蛋白质样品不同,可能有以下几种原因: 1. 样品制备的差异: 样品制备过程中的差异可能导致电泳结果的不同。例如,蛋白质的浓度、pH值、离子强度等因素都可能影响电泳结果。如果两次实验中的样品制备条件不同,可能会导致电泳结果的差异。 2. 电泳

  • • 分离蛋白质原理都有哪些?

    蛋白质分离是生物化学和分子生物学中的一个重要步骤,不同的蛋白质分离技术原理可能也不同: 1. 沉淀法:这是最常用的蛋白质分离方法之一。它利用蛋白质在特定的溶液条件下(如pH、温度、离子强度等)会发生沉淀的特性。常用的沉淀剂包括氨酒精、硫酸铵等。 2. 色谱法:色谱法是一种非常精确的蛋白质

  • • 在做SDS-PAGE时候怎么算蛋白上样量?

    确定上样量的目标是使得电泳后的蛋白质条带清晰可见,但又不至于过于集中导致条带模糊。 首先,你需要知道你的样品中蛋白质的浓度。这通常通过Bradford、BCA、Lowry等蛋白质浓度测定方法来实现。这些方法将提供一个蛋白质浓度的测量值,通常以微克/微升(µg/µl)为单位。一般来说,对于大

  • • SDS与蛋白质的结合机理是什么?

    SDS与蛋白质的结合机理涉及疏水和电荷相互作用。SDS是一种阳离子表面活性剂,具有一个长的疏水碳氢尾部和一个带负电荷的疏水硫酸盐头部。由于其两亲性质,SDS可以与许多生物分子相互作用,包括蛋白质。 SDS的疏水尾部可以与蛋白质的疏水氨基酸残基相互作用,打开其三维结构,变为线性或接近线性的结

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