蛋白分析FAQ汇总

• • 蛋白组学分析中差异蛋白互相作用网络图的分析，可以说明什么问题呢？

  在蛋白组学分析中，差异蛋白互相作用网络图的分析可以帮助我们理解蛋白质之间的相互作用关系，揭示生物体内的生物学过程和疾病发生机制。通过分析差异蛋白互相作用网络图，我们可以得到以下信息： 1.蛋白质相互作用网络的拓扑结构： 差异蛋白互相作用网络图可以展示蛋白质之间的相互作用关系，包括直接的物理

• • 如何鉴定一个蛋白质是二聚体（有相同亚基的那种）？

  确认一个蛋白质是由相同亚基组成的二聚体（同源二聚体）可以通过多种方法： 一、质谱分析（Mass Spectrometry） 1.原理： 质谱分析可以精确地测量蛋白质或多肽的分子质量。 2.操作： 在解离条件下进行质谱分析，以确认单个亚基的质量。在非解离条件下进行质谱分析可以测量整个蛋白

• • 蛋白纯化，为什么纯化的蛋白大小和预计的不符，预测的大小为107kd，跑胶出来却是60kd？

  如果你纯化的蛋白质在SDS-PAGE电泳后显示的分子量远小于预计值（例如，预计为107 kDa但实际显示为60 kDa），可能有几个原因： 1. 蛋白质降解 最常见的解释是蛋白质在提取和纯化过程中部分降解。这通常是由于蛋白酶的活性。确保在蛋白质提取和纯化过程中添加适量的蛋白酶抑制剂，并尽量

• • 有知道蛋白质纯化方法吗？

  蛋白质纯化的目的是获得高纯度的目标蛋白质，以便进行进一步的研究和应用，如研究其功能机制和三维结构。蛋白质纯化的方法有多种，不同的纯化方法原理和步骤都不同，详细解释如下： 一、离子交换色谱 (Ion-Exchange Chromatography) 1.原理 根据蛋白质表面带电性与色谱柱上

• • 有没有哪里可以做高效液相色谱（含有紫外，示差，多重角光散色检测器）？谢谢！？

  北京百泰派克生物科技有限公司（Beijing Biotech Pack Scientific Co., Ltd. 简称BTP）成立于2015年，从事以生物质谱为依托的生物制品表征，大分子物质（包括蛋白质、多肽、代谢物）质谱分析以及小分子物质检测服务。 公司采用ISO9001质量控制体系，专

• • 有人纯化过焦亡蛋白吗，按照参考文献一直没有表达纯化出来，求纯化蛋白的高手指教一下？

  焦亡蛋白（也称为焦亡因子）是一种与细胞凋亡（程序性细胞死亡）相关的蛋白质。纯化焦亡蛋白是一个具有挑战性的任务，因为它是一种低丰度的蛋白质，存在于复杂的细胞混合物中。如果你在尝试表达和纯化焦亡蛋白时遇到问题，可能有以下几种原因： 1.载体和宿主不匹配： 使用的表达载体或宿主可能不适用于你的目

• • 各位大神，质谱什么情况下测得相对分子量可能较大呢？

  质谱测得的相对分子量（或称为质量/荷比）较大可能是由多种因素造成的。以下列举了一些可能的情况： 一、非共价修饰和结合 1.磷酸化、糖基化等： 蛋白质或其他生物大分子可能会经历磷酸化、糖基化或其他种类的修饰，这些都会增加其相对分子量。 2.金属离子结合： 某些蛋白质可能与金属离子（如Ca

• • 大家好，最近学习质谱仪，小白一个，想请问为什么ESI离子源，得到的质谱图准分子离子峰是〔M+H〕+?

  电喷雾电离（Electrospray Ionization，简称 ESI）是一种常用的软电离技术，广泛应用于生物大分子（如蛋白质、多肽、核酸等）的质谱分析。在 ESI 的过程中，样品溶液通过一个带电的喷嘴（喷雾针）形成微小的液滴，然后在高电压的作用下进行电离。 为什么是〔M+H〕⁺？ 1

• • 相对分子质量的测定——质谱法中最大质荷比为什么是相对分子质量?

  在质谱法中，最大质荷比（m/z）是指质谱图中离子峰的质量与电荷比值的最大值。而为什么在相对分子质量的测定中，最大质荷比是相对分子质量呢？下面我将逐步解答这个问题。 1.质谱法的基本原理 质谱法是一种通过将化合物分子转化为离子，并对离子进行质量分析的方法。在质谱仪中，化合物样品首先被电离，产

• • 打高分辨质谱，浓度要求是多少？

  样品浓度对高分辨质谱的质量有一定影响，但并没有严格的“一刀切”标准，因为这还取决于多个因素： 1.分析物的性质： 某些化合物或蛋白质更容易被电离，因此可能需要较低的浓度。 2.质谱仪的灵敏度和规格： 不同型号的质谱仪对样品浓度的要求也会不同。 3.实验目的： 例如，定量实验通常需要较高