蛋白分析FAQ汇总
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组蛋白翻译后修饰是通过丝氨酸或苏氨酸残基的磷酸化，赖氨酸或精氨酸的甲基化，赖氨酸的乙酰化和去乙酰化，赖氨酸的泛素化和赖氨酸的sumo化来对组蛋白进行共价修饰。相关服务:翻译后修饰蛋白组分析
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乙酰化是细胞生物学中蛋白质的一种重要修饰；蛋白质组学研究已经确定了数千种乙酰化的哺乳动物蛋白质。乙酰化作为蛋白质（例如组蛋白、p53和小管蛋白）的共翻译和翻译后修饰发生。相关服务:乙酰化定量蛋白组研究
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乙酰化是将一个乙酰官能团（乙酰氧基，CH3CO）引入有机化合物的反应（即用乙酰基取代氢原子），而去乙酰化是从有机化合物中去除一个乙酰基的反应。相关服务:乙酰化定量蛋白组研究
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使用质谱检测翻译后修饰。质谱可以检测几乎所有的PTMs，也可用于识别未知的PTMs。蛋白质中的共价修饰会影响修饰氨基酸的分子量，因此通过MS可以检测到质量的差异。相关服务:翻译后修饰蛋白组分析
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蛋白质翻译后修饰可以通过多种技术进行实验检测，包括质谱、Eastern blotting和Western blotting。相关服务:翻译后修饰蛋白组分析
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翻译后修饰发生在内质网中，包括折叠、糖基化、多聚体蛋白质组装和蛋白水解裂解，它们使蛋白质成熟和活化。一旦生长的肽出现在内质网中并暴露于修饰酶时，它们就会发生。相关服务:翻译后修饰蛋白组分析
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一个PTM的存在将改变修饰氨基酸残基和肽的质量。MS/MS通常揭示PTM的质量以及所修饰氨基酸残基的身份和位置。MS/MS是一种灵敏且快速的肽测序技术。相关服务:翻译后修饰蛋白组分析
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• HPLC—反相（RP）HPLC 和疏水相互作用色谱（HIC）有什么区别？
在这两种情况下，固定相都比流动相更疏水。RP-HPLC固定相的疏水性通常高于HIC。RP-HPLC中的洗脱是通过用水溶性溶剂（例如醇或乙腈）调节流动相的极性而实现的。洗脱在等度（恒定的改良剂浓度）或梯度条件下（增加改良剂浓度）下进行。HIC固定相疏水性较弱，且通过降低盐浓度从而降低流动相中的
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如果注射样品含有部分未知含量的复杂基质，则有必要使用保护柱。想要保护柱为分析柱提供足够的保护，必须经常更换，以避免柱性能恶化。通过监测板数（N）、压力和分辨率（Rs），可以评估保护柱和分析柱的性能以适时更换保护柱。通常，当N减少>10%、压力下降>10%、Rs变化>10%以及注入样品>150
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正相高效液相色谱中保留时间变化的原因是保留时间与极性高的流动相组分（尤其是水）的含量密切相关。即使在流动相中没有添加水，或在极性很低的溶剂中，也会溶解少量的水。此外，裸露的二氧化硅极易吸湿，因此水会吸附在表面上。因此，正相系统中的水含量可以显著变化，很少受到控制。当使用半饱和流动相时，可获得
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