蛋白分析FAQ汇总

  • • 求质谱大牛qtof的四级杆msms选择母离子,为什么我搜115.00里面会有117.114离子源污染?

    这个问题涉及到质谱仪(特别是四级杆Q-TOF质谱仪)的工作原理和离子源污染的问题。 我们先来了解一下Q-TOF质谱仪的工作原理: 四级杆Q-TOF质谱仪是一种高分辨率质谱仪,它结合了四级杆(Q)和飞行时间(TOF)两种质谱技术。在这种质谱仪中,样品首先在离子源中被电离,然后通过四级杆进行第

  • • 请问sds-page检测出的蛋白质分子量大于预期都有哪些可能呢?

    当你在 SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis) 检测中发现蛋白质分子量大于预期时,可能有以下几种原因: 1. 蛋白质聚合: 在某些情况下,蛋白质可能会形成二聚体或更大的聚合物。这可能是由于蛋白

  • • sds聚丙烯酰胺凝胶电泳相对分子质量小的运动的快吗?

    SDS-PAGE利用电场使蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶中迁移。SDS(十二烷基硫酸钠)是一种阴离子表面活性剂,能够使蛋白质质子化并赋予其负电荷。这样,蛋白质的迁移就不再受其原有电荷的影响,而主要取决于其大小(分子质量)。 在SDS-PAGE中,蛋白质的迁移速度主要取决于其分子质量,相对分子质量小

  • • 在对蛋白质组成分析中,蛋白质的分子量如何确定蛋白质分子中的多肽链的数目?

    蛋白质的分子量和多肽链的数目不一定是直接相关的。蛋白质的分子量通常是通过质谱法等手段测定的,但是这个分子量包括了所有的氨基酸残基和连接它们的肽键。一个蛋白质分子可以由一个或多个多肽链组成,它们可以是同种或不同种的氨基酸序列。 如果你想了解一个蛋白质分子中包含的多肽链的数目和种类,可能需要进

  • • 蛋白质结构分析有哪些方法?

    蛋白质结构分析是一个复杂且多方面的领域,涉及许多不同的技术和方法。以下是一些主要的蛋白质结构分析方法,包括每种方法的工作原理、优点和局限性。 一、圆二色谱 1.工作原理: 通过测量蛋白质对圆偏光的吸收来推断蛋白质的二级结构 2.优点: 无需标记: CD不需要对样品进行任何化学修饰或标

  • • 免疫共沉淀是不是就是分析抗原1加(抗抗原1的)抗体1加(抗抗体1)抗体的技术呀?

    免疫共沉淀(Immunoprecipitation, IP)是一种用于研究蛋白质之间相互作用的实验技术。按照你的理解,确实涉及到抗原1、抗体1和抗抗体1,详细解释如下: 1. 目标蛋白质的识别: 免疫共沉淀的第一步是识别目标蛋白质,也就是你所说的抗原1。这个蛋白质可能是你正在研究的蛋白质,

  • • 为什么在凝胶过滤层析时如果加的样品体积过多会出现叠峰的现象?

    凝胶过滤层析(也称为凝胶渗透层析或分子筛层析)是一种常用的生物化学技术,用于分离不同大小的分子。在这个过程中,如果加入的样品体积过多,可能会出现叠峰的现象。这主要是由以下几个因素引起的: 1. 样品的分布: 在凝胶过滤层析中,样品的分子会根据其大小在凝胶矩阵中分布。较大的分子无法进入凝胶颗

  • • 如何通过阅读质谱图来得出化合物/物质的名称?

    质谱图是一种图形表示,横轴代表质量/电荷比(m/z),纵轴代表相对丰度。每个峰代表一个离子,峰的位置表示该离子的m/z值,峰的高度表示该离子的相对丰度。 1. 识别分子离子峰: 分子离子峰(M+峰)通常是质谱图中m/z值最大的峰,代表未发生断裂的分子离子。这个峰可以提供化合物的分子质量信息

  • • 怎样用Western blot检测目标蛋白质?

    Western blot通过将蛋白质样品经过SDS-PAGE电泳和膜转移,然后使用特异性抗体进行结合和检测,可以定量分析目标蛋白质的表达水平。Western blot实验的大致步骤包括样品制备、蛋白质定量、电泳分离、膜转移、抗体结合和检测等,以下是一些详细步骤和注意事项: 1.样品制备:

  • • 测蛋白质结构x衍射准还是核磁共振准?

    X射线衍射和核磁共振是蛋白质结构研究中的常用方法,它们各有优缺点,准确性方面两者都能达到很高的标准,但适用的情况不同: 一、X射线衍射: X射线衍射是一种常用的测定蛋白质结构的方法。它通过将蛋白质晶体暴露在X射线束中,利用晶体对X射线的衍射来确定蛋白质的结构。 1.优点: 可以解析非常

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