蛋白分析FAQ汇总
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目标分子与HIC介质的结合机制是分子疏水性的函数，并且因每个分子而异。通常，目标分子的疏水性越强，固体支持物的疏水性越小。相反，分子的疏水性越低，固体支持物的疏水性越高。相关服务:蛋白质纯度分析（分子筛/反相色谱）
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• 疏水相互作用色谱HIC——缓冲液中较高浓度的过渡金属会与树脂上的官能团形成复合物并束缚结合位点吗？
这个问题的答案是否定的。通常HIC官能团被设计成惰性的，使其主要与蛋白质形成疏水相互作用。然而，在某些情况下，可能会发生与缓冲液组分和树脂固体支持物的非常轻微的相互作用。更重要的是过渡金属是否与原料中的蛋白质相互作用取决于蛋白质本身而不是HIC树脂。相关服务:蛋白质相互作用分析
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浓缩胶和分离胶是两种类型的聚丙烯酰胺凝胶，用于更好地分离每个样品中的蛋白质。这两种凝胶在pH值、聚丙烯酰胺含量、孔径以及最终用途方面有所不同。 浓缩胶的pH值（6.8）低于分离胶（8.8）。 浓缩胶中的聚丙烯酰胺含量（通常约为4%）低于分离胶中的聚丙烯酰胺含量（约10%），这导致浓缩胶中的孔
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这些凝胶间有3个主要区别，这导致它们在研究实验室中的不同用途。 第一个区别是毒性；琼脂糖被认为是完全无毒的，而聚丙烯酰胺粉末和凝胶被认为是中度危险的，在处理过程中需要防护。 这两种物质之间的第二个区别是分子复杂性。琼脂糖是复杂的，在构成凝胶基质的许多不同大小的分子之间有很大的间隙。聚丙烯酰胺
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原始PAGE和SDS-PAGE之间的主要区别在于，原始PAGE中蛋白质迁移速率取决于蛋白质的质量和结构，而SDS-PAGE中蛋白质迁移速率仅由蛋白质的质量决定。 在原始PAGE中，蛋白质样品在非变性和非还原性缓冲液中制备。因此，除了蛋白质的大小外，其二级、三级和四级结构都对迁移有影响。 在S
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• SDS-PAGE和蛋白质印迹（western blot）有什么区别？
SDS-PAGE是一种按质量分离蛋白质的电泳方法。蛋白质印迹是一种分析技术，用于识别复杂蛋白质混合物中特定蛋白质的存在，其中凝胶电泳通常用作分离目标蛋白质的程序的第一步。SDS-PAGE是目前用于蛋白质印迹的最常见的凝胶电泳类型。相关服务:基于SDS-PAGE的蛋白分离
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SEC中的空隙体积是洗脱分子使其在固定相中保留率为零所需的流动相体积。在理想情况下，它等于柱中流动相的体积，即固定相之间的孔隙和空间的体积。空隙体积通常表示为总色谱柱体积的百分比。例如，如果固定相的颗粒占总柱的70%，则空隙体积将占总柱体积的30%。相关服务:蛋白质纯度分析（分子筛/反相色谱
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免疫沉淀涉及使用抗体和琼脂糖珠从溶液中分离目标蛋白，而蛋白质印迹（也称为免疫印迹）使用凝胶电泳和抗体探针来分析蛋白质。 免疫沉淀可用于处理蛋白质的天然构象；然而，免疫沉淀中的蛋白质通常需要放射性标记。免疫印迹不需要对蛋白质进行放射性标记，也更有助于确定蛋白质的量和大小，但它所需的抗原浓度比免
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SEC的主要应用如下： 分子和复合物的分馏； 去除大颗粒蛋白质和复合物； 去除小分子，如染料、引物和污染物； 缓冲液交换； 脱盐； 蛋白质结合研究； 分子量测定。相关服务:蛋白质纯度分析（分子筛/反相色谱）
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通过将蛋白质消化成肽来鉴定蛋白质翻译后修饰（PTMs）。使用串联质谱 (LC-MS/MS) 分析所得的肽，然后使用 X!tandem、SEQUEST 或其他专用 PTM 软件在数据库搜索修饰。观察到的翻译后修饰通常通过人工验证，并产生一个似然分数。但是，结果可能会因使用的特定程序而异。 如果
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