表达出的蛋白跑WB比预测的小，这是为什么呢？
当蛋白质在Western blot（WB）实验中跑得比预测的小，可能有以下几个原因：
1.蛋白质修饰：
蛋白质在细胞内可能会经历多种修饰，如磷酸化、甲基化、乙酰化等。这些修饰可以改变蛋白质的电荷、空间构象和分子量，从而影响其迁移速度。如果蛋白质发生了修饰，可能会导致其在SDS-PAGE凝胶中迁移速度变慢，使其跑得比预测的小。
2.蛋白质构象：
蛋白质的三维结构也会影响其迁移速度。如果蛋白质处于紧密的构象状态，可能会受到凝胶孔径的限制而跑得比预测的小。此外，蛋白质的折叠状态也可能影响其与SDS结合的效率，进而影响其迁移速度。
3.蛋白质降解：
蛋白质在细胞内可能会受到蛋白酶的降解。如果蛋白质在采样、裂解或电泳过程中发生了降解，可能会导致其跑得比预测的小。
4.实验条件：
实验条件的不同也可能导致蛋白质跑得比预测的小。例如，电泳电压、凝胶浓度、电泳时间等因素都会影响蛋白质的迁移速度。如果这些条件不恰当，可能会导致蛋白质跑得比预测的小。
5.分子量标准：
使用不恰当的Maker可能会导致分子量被错误估计。
6.其他蛋白异构体：
某些基因可能存在多个异构体，这些异构体的分子量可能与预测的不同。
为了确定问题的原因，你可以考虑：
1.重新检查你的蛋白的序列，确保其与你用于Western Blot的抗体是一致的。
2.使用质谱进行蛋白鉴定，确认你观察到的带是你感兴趣的蛋白。
3.优化你的样品处理步骤，确保样品的完整性。
4.使用多种分子量的标准来更准确地估计蛋白的分子量。
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