Western 印迹法中，硝酸纤维素膜上的蛋白质，已经被SDS变性，为什么一抗还能识别？一抗识别的是什么？
在Western印迹法中，如果硝酸纤维素膜上的蛋白质已经被SDS变性，但一抗仍然能够识别，可能的原因是：
1.蛋白质转移与膜结合后的结构：
当蛋白被转移到硝酸纤维素膜上时，它们会紧紧地与膜结合。这种结合可能会导致部分蛋白的二级结构或三级结构在一定程度上恢复，从而使某些表位重新暴露出来
2.蛋白质的线性结构：
蛋白质的一抗通常是针对蛋白质的特定线性结构（例如特定的氨基酸序列）设计的。即使蛋白质经过SDS变性，其线性结构仍然保留，一抗仍然可以与目标蛋白质的特定区域结合。
3.抗体种类：
首先，抗体的类型决定了其能否识别变性的蛋白。有些抗体是针对蛋白质的原生结构或空间结构制备的（这类抗体通常被称为"conformational antibodies"），这些抗体可能无法识别已经被SDS变性的蛋白。但还有另一类抗体是针对蛋白质的线性或连续的肽段制备的（被称为"linear antibodies"），这类抗体可以识别被变性的蛋白。
4.阻塞和孵育过程：
在Western blot实验中，膜上的非特异位点通常会被阻塞剂（如脱脂牛奶或牛清蛋白）阻塞，这也可以帮助改善抗体的结合特异性。
因此，即使蛋白在SDS-PAGE中被变性，其线性结构的部分表位仍然可以被特异性抗体识别，这就是为什么在Western blot实验中，我们仍然可以用抗体检测到目标蛋白的原因。
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