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SILAC磷酸化蛋白质组学是结合了稳定同位素标记和磷酸化蛋白质分析的前沿技术，用于研究细胞内磷酸化蛋白质的动态变化。磷酸化是蛋白质最常见的翻译后修饰之一，参与细胞信号传导、代谢调控、细胞周期控制等多种生物过程。研究磷酸化蛋白质的变化对于理解细胞信号传导途径、疾病机制及药物作用机制等具有重要意
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SILAC定量蛋白质组学（Stable Isotope Labeling with Amino acids in Cell Culture）是一种先进的定量分析技术，用于研究蛋白质在不同生物条件下的动态变化。这一技术通过在细胞培养过程中引入稳定同位素标记的氨基酸，允许研究人员对目标蛋白质进行
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蛋白质组图谱（Proteome Map）是对特定生物体、组织或细胞在特定条件下的蛋白质组成、结构和功能的系统性描绘。它是蛋白质组学研究的重要组成部分，能够提供关于蛋白质的表达水平、翻译后修饰、相互作用网络及其在生物过程中作用的详细信息。随着高通量技术的发展，蛋白质组图谱已成为解析生物系统的重
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肽阵列表位图谱（Peptide Array Epitope Mapping）是一种高通量、高灵敏度的技术，用于解析蛋白质的表位（Epitope）信息，特别是在抗体研究、疫苗设计、免疫诊断和自身免疫疾病研究中发挥关键作用。该技术利用短肽片段（通常为8-20个氨基酸）构建肽阵列，模拟目标蛋白质的
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邻近标记分析（Proximity Labeling Analysis）是一种广泛应用于蛋白质组学研究中的实验技术，它旨在高效地鉴定和研究蛋白质相互作用、细胞内定位及其功能。通过这种技术，研究人员能够精准地标记蛋白质与其邻近分子或靶标的相互作用，从而揭示其在细胞内的功能及其生物学过程。邻近标记
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酵母双杂交分析是用于研究蛋白质-蛋白质相互作用的分子生物学技术。该方法最初由Fields和Song在1989年开发，旨在利用酵母细胞中转录激活的机制来检测两种蛋白质是否能够相互结合。酵母双杂交分析的基本原理是将两种感兴趣的蛋白质分别与转录因子的激活域和DNA结合域融合，然后在酵母细胞中表达。
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N端测序（N-terminal sequencing）是解析蛋白质一级结构的常用手段，广泛应用于蛋白质组学、生物医药及结构生物学研究。高效、精准的测序不仅能揭示蛋白质的翻译起始、加工修饰及降解模式，还能提高生物制药质量控制的准确性。为了最大化测序效率，需要在实验设计、样本处理、测序方法选择和
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C端测序（C-terminal sequencing）是一种专门用于分析蛋白质C端序列的技术。在蛋白质组学研究中，氨基酸序列的解析对蛋白功能的研究至关重要。然而，与经典的N端测序相比，C端序列分析的技术发展较晚且难度更大，主要受到酶解策略、化学修饰及测序方法的限制。近年来，随着蛋白质组学技术
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C端测序（C-terminal sequencing）是一种专门用于解析蛋白质C端序列的技术，在蛋白质组学研究中具有重要价值。与传统的N端测序相比，该技术因其技术难度较大，发展相对较晚。但近年来，质谱（Mass Spectrometry, MS）技术的快速发展，使得基于MS的C端测序在蛋白质
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蛋白质是生命活动的核心执行者，其结构与功能息息相关。科学家们长期关注蛋白质的N端测序，而对蛋白质的C端（羧基端）研究相对滞后。实际上，C端在调控蛋白质稳定性、亚细胞定位、信号传导乃至降解中都发挥着重要作用。尤其在蛋白质翻译后修饰、非典型剪切事件及疾病标志物挖掘方面，C端信息正展现出独特价值。
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