红外光谱测蛋白质二级结构检测原理？

红外光谱是一种电磁辐射，其波长范围在4000到400 cm^-1之间。蛋白质中的肽键的C=O和N-H 结构会吸收特定波长的红外光，主要出现在红外光谱的1700-1600 cm^-1 (酰胺I带)和1550-1500 cm^-1 (酰胺II带)区域。肽键的特定伸缩振动频率（也即其在红外光谱中的吸收位置）会受到其周围环境的影响。例如，α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲结构等蛋白质的不同二级结构，会使得C=O和N-H振动在略微不同的频率吸收红外光。

通过对酰胺I带区域的吸收峰进行解析和拟合，可以得到各种二级结构在蛋白质中的相对含量。为了提高分辨率和信噪比，有时可以使用氘代水来代替普通水作为溶剂。在氘代水中，水的强红外吸收不会与蛋白质的吸收重叠，从而使得蛋白质的红外信号更加明确。

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