在进行蛋白质的凝胶电泳时，加SDS和不加SDS的电泳体系是有区别的，请按照电泳全过程，阐述二者区别？
进行蛋白质的凝胶电泳时，加入SDS（十二烷基硫酸钠）和不加SDS的电泳体系的区别如下：
一、样品处理：
1.加SDS的电泳体系：
在样品处理过程中，加入SDS可以使蛋白质分子的电荷变得均匀，同时也会使蛋白质分子变得线性，解开其原有的二级和三级结构。
2.不加SDS的电泳体系：
在样品处理过程中，不加入SDS，蛋白质分子的电荷和结构会保持原样。
二、凝胶制备：
1.加SDS的电泳体系：
在制备凝胶时，通常会使用聚丙烯酰胺凝胶，并在凝胶中加入SDS。SDS会与蛋白质结合，使蛋白质带有负电荷，从而使蛋白质在电场中向阳极迁移。
2.不加SDS的电泳体系：
在制备凝胶时，不加入SDS，蛋白质的迁移性会受到其自身电荷和结构的影响。
三、电泳过程：
1.加SDS的电泳体系：
在电泳过程中，加入SDS的电泳体系会使蛋白质带有负电荷，从而使蛋白质在电场中向阳极迁移。由于SDS与蛋白质的结合比例是1:1，所以蛋白质在凝胶中的迁移速度与其分子量成反比。这种电泳方法称为SDS-PAGE（聚丙烯酰胺凝胶电泳）。
2.不加SDS的电泳体系：
在不加入SDS的电泳体系中，蛋白质的迁移性会受到其自身电荷和结构的影响。这种电泳方法称为非变性凝胶电泳，通常用于研究蛋白质的原生态结构和电荷特性。
加入SDS和不加SDS的电泳体系在样品处理、凝胶制备和电泳过程中存在明显的区别。加入SDS的电泳体系可以使蛋白质带有负电荷，从而使蛋白质在电场中向阳极迁移，并且蛋白质的迁移速度与其分子量成反比。而不加SDS的电泳体系则更适用于研究蛋白质的原生态结构和电荷特性。
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