SDS不连续系统电泳测蛋白质相对分子质量一般有什么局限的地方吗？
SDS不连续系统电泳是一种常用的方法来测定蛋白质的相对分子质量。它通过使用SDS（十二烷基硫酸钠）来给蛋白质赋予负电荷，使其在电场中按照大小分离。
然而，SDS不连续系统电泳测蛋白质相对分子质量也存在一些局限性：
1.只能测定相对分子质量较大的蛋白质：
SDS不连续系统电泳主要适用于相对分子质量较大的蛋白质，通常在10 kDa以上。对于较小的蛋白质，由于其迁移速度较快，可能无法准确测定其相对分子质量。
2.无法测定蛋白质的三维结构：
SDS不连续系统电泳只能提供蛋白质的相对分子质量信息，无法揭示其具体的三维结构。蛋白质的功能和活性往往与其特定的结构密切相关，因此，仅仅知道相对分子质量可能无法完全理解蛋白质的功能。
3.不能测定蛋白质的修饰状态：
蛋白质的修饰状态（如磷酸化、甲基化等）对其功能和调控具有重要影响。然而，SDS不连续系统电泳无法直接测定蛋白质的修饰状态，因为这些修饰通常不会改变蛋白质的相对分子质量。
4.依赖于标准曲线：
SDS不连续系统电泳测定蛋白质相对分子质量通常需要建立标准曲线来进行定量。这意味着需要使用一系列已知相对分子质量的标准蛋白质进行测定，然后根据标准曲线来计算未知蛋白质的相对分子质量。这种方法可能存在一定的误差，特别是当标准曲线的范围与待测蛋白质相对分子质量差异较大时。
5.无法测定蛋白质的结构异质性：
蛋白质的结构异质性指的是同一蛋白质在不同条件下可能存在多种构象或结构变体。SDS不连续系统电泳无法区分蛋白质的结构异质性，因此可能无法准确测定蛋白质的相对分子质量。
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