泛素化修饰组学

    泛素化修饰组学定义

    泛素化修饰(Ubiquitylation)是一种广泛存在于真核生物中的蛋白翻译后修饰。泛素(Ubiquitin, Ub)本身是一种小分子多肽,在相关酶的作用下,Ub能通过共价键连接在底物蛋白或目标蛋白上,这一过程就称为泛素化修饰。根据蛋白所连接的泛素分子的多少,可以将泛素化分为单泛素化和多泛素化;根据Ub所在的位置又将多泛素化分为多聚泛素化和线形多聚泛素化。

    泛素化修饰主要介导蛋白质发生降解,但随着蛋白泛素化修饰的深入研究,人们发现泛素化修饰还可以参与调节其他的生命活动,例如细胞周期、转录激活、基因沉默以及免疫应答等。

    泛素化修饰组学研究一个体系中(包括体内和体外)所有蛋白质泛素化修饰的类型和方式,以揭示某项生命活动的生理机制。

    泛素化修饰原理

    参与泛素化修饰过程的物质主要有Ub、底物蛋白以及介导泛素化修饰的各种酶,它们共同构成泛素-蛋白酶体系统。在ATP供能条件下,泛素激活酶E1与Ub的半胱氨酸残基共价结合形成一个复合体;接着在泛素结合酶E2的催化下,该复合体将Ub转移到E2上;最后在两种不同泛素连接酶E3作用下,Ub以不同的方式连接到底物蛋白上:HECT类型的E3催化Ub发生转酯反应,与Ub实现共价结合,而后E3特异性识别底物蛋白将Ub链接到底物蛋白的赖氨酸残基上;RING类型的E3先特异性的连接底物蛋白后再将 Ub连接到底物蛋白的赖氨酸上。

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