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-蛋白质组学是指大规模地对蛋白质的表达水平、翻译后修饰、蛋白质相互作用等进行研究。蛋白质组研究不仅可以全景式地揭示生命活动的分子本质，还能阐明生命在生理或病理条件下的变化机制。近年来，色谱和质谱技术的进步驱动了蛋白质组学的快速增长，逐步实现了“深度覆盖”。
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-在开始基于质谱的N-糖检测之前，需要进行N-糖样品制备和分析，主要包括糖蛋白富集、N-糖释放与标记、N-糖衍生化等内容。
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-基于液相色谱串联质谱（LC-MS/MS）的蛋白质组学可以揭示定量蛋白质组的状态，从而提供深入了解相关细胞或组织生物化学状态的机会。蛋白质并不是孤立的分子而是具有三维结构的物质，并且协同其他蛋白质分子一起参与调控各种生命活动，它们的空间结构和模块构成与其表达水平同样重要。基于LC-MS/MS
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-蛋白糖基化修饰是糖链分子在糖基转移酶的催化作用下与肽链氨基酸侧链活性基团反应生成糖苷键，从而使糖链连接到蛋白质上。蛋白N端糖基化是将含有14个单糖的糖链（Glc-3-Man-9-GlcNAc-2）与蛋白质上天冬酰胺（Asn）的酰胺基团以N-糖苷键的形式共价连接，从而使糖链由磷酸多萜醇载体上
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-随着高效液相分离技术（HPLC）和静电场轨道阱（Orbitrap）质谱技术的发展，液相色谱串联质谱（LC-MS/MS）成为目前蛋白质组学分析的主要技术。基于LC-MS/MS的蛋白质组学技术取得了重大进展，在灵敏度、选择性、重现性、蛋白质覆盖率和成本效益方面的表现越来越好。基于LC-MS/M
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-几十年来，质谱（MS）一直是最广泛使用的高通量蛋白分析的“金标准”技术。蛋白MS分析通过将蛋白酶解消化为小分子肽段来进行肽段序列识别，它兼具高扫描速度、高灵敏度和分析复杂混合物的能力，是一种非常适合分析蛋白质的技术。
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-免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation，Co-IP）使用靶蛋白特异性抗体间接捕获与特定靶蛋白结合的蛋白来鉴定体内相关的蛋白-蛋白相互作用，是研究蛋白互作的经典方法。
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-免疫共沉淀（Co-Immunoprecipitation，Co-IP）是一种在体外探测两个蛋白分子间是否存在特异性相互作用的一种方法。其原理是如果两个蛋白在体外体系能够发生特异性相互作用的话，那么当用一种蛋白的抗体进行免疫沉淀时，另一个蛋白也会被同时沉淀下来。
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-蛋白质泛素化，或靶蛋白共价结合泛素，在细胞周期的运转中以及细胞内信号转导通路中发挥了至关重要的作用。
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-体外下拉实验和免疫共沉淀结合使用可作为验证体内外蛋白质间接或直接相互作用的强有力方法，两者都是利用亲和配体来捕获互作蛋白，也可分开单独作为研究蛋白质相互作用的方法。
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