资源中心

• • 磷酸化蛋白质质谱分析

  蛋白质磷酸化是细胞内最普遍、最重要的翻译后修饰之一，约三分之一的真核蛋白可以被磷酸化。它通过调节蛋白质的活性、稳定性、结构和相互作用，成为细胞信号传导、代谢调控、细胞周期和应激反应的核心机制，精准捕获和定量磷酸化修饰，对于理解疾病机制和发现潜在生物标志物至关重要。研究显示，超过三分之一的真核

• • 蛋白质磷酸化检测方法综述

  蛋白质磷酸化检测主要包括基于抗体的检测、质谱结合磷酸肽富集的组学分析，以及单细胞/空间分辨等新兴技术（如PLA、质谱成像）。蛋白质磷酸化是细胞信号转导、代谢调控及疾病发生中最关键的翻译后修饰之一。精准检测蛋白质磷酸化位点及动态变化，是解析信号通路、发现药物靶点及开发生物标志物的核心环节。而蛋

• • 如何用AP-MS技术进行高通量蛋白互作检测？

  高通量蛋白互作检测是系统解析细胞信号通路、理解蛋白功能与生物网络机制的关键步骤。其中，亲和纯化质谱（Affinity Purification-Mass Spectrometry, AP-MS）作为目前蛋白互作研究中最可靠、最具生理相关性的技术之一，已经被广泛应用于哺乳动物细胞、模式生物、疾

• • 如何通过高分辨质谱检测组蛋白乳酰化修饰？

  组蛋白乳酰化（Histone lactylation）是一种新型的翻译后修饰，其发现拓展了代谢物在表观遗传调控中的角色。由于其修饰丰度低、结构易与乙酰化等其他修饰混淆，必须依赖高分辨质谱（High-Resolution Mass Spectrometry, HRMS）才能进行精准检测与定性定

• • Olink PEA vs. 质谱：两种蛋白组学方法对比分析

  在蛋白组学研究中，质谱（Mass Spectrometry, MS）与Olink基于PEA（Proximity Extension Assay）技术是两类主流方法。两者各自具备独特优势，适合不同的研究场景与目标。本文将从技术原理、检测通量、灵敏度、定量能力及应用场景等方面对两者进行系统对比，

• • TMT 10-plex、11-plex、18-plex 技术解析及应用场景

  随着蛋白质组学研究进入高通量和大队列时代，TMT（Tandem Mass Tag）多重标记定量技术因能在一次 LC-MS/MS 分析中同时处理多个样本，显著减少批次偏差和实验时间，被广泛用于疾病标志物筛选、药物靶点验证及多组学整合研究。当前主流的 TMT 产品线包括 10-plex、11-p

• • TMT定量蛋白质组学在药物开发与生物标志物发现中的应用

  随着精准医学与生物制药的发展，蛋白质组学已成为药物开发和疾病标志物研究的核心技术之一。在众多定量策略中，基于 Tandem Mass Tag（TMT）的多重标记质谱技术因其高通量、低批次差异和高定量精度，已广泛应用于药物靶点筛选、作用机制研究和生物标志物发现。本文将系统解析 TMT 定量蛋白

• • 基于TMT的单细胞蛋白质组学

  随着单细胞转录组和空间组学的快速发展，研究者对单细胞水平的蛋白质动态变化 也提出了更高需求。质谱蛋白质组学通常需要数千到数万细胞作为起始量，这限制了在稀有细胞类型（如免疫亚群、干细胞、肿瘤循环细胞）上的应用。近年来，结合Tandem Mass Tag（TMT）多重标记的单细胞蛋白质组学 技术

• • 基于 Olink 的癌症早筛蛋白标志物研究进展

  随着精准医疗的发展，癌症早期筛查成为肿瘤研究与临床诊断的核心方向之一。相比的影像学检查或单一生化指标，基于多蛋白联合检测的策略能够更早、更精准地发现潜在癌症信号。Olink基于Proximity Extension Assay（PEA）的蛋白组学平台，以低样本需求、高灵敏度和高通量检测能力，

• • Olink 实验失败常见原因及解决方案

  在Olink基于PEA（Proximity Extension Assay）技术的蛋白组学研究中，科研人员可以用极少的样本量（1-3 μL血浆/血清）获得上千种蛋白的表达谱。然而，实验并非总能顺利完成，低检测率、重复性差或结果偏差等问题可能导致数据无法使用或结论失真。本文将总结Olink实验