蛋白分析FAQ汇总

• • 蛋白电泳上部分条带被降解，可能什么原因？

  在电泳过程中，如果发现部分条带被降解，可能有以下几种原因： 1. 蛋白质样品处理不当： 蛋白质样品在提取、保存和处理过程中可能会受到降解酶的影响，导致部分蛋白质降解。为了避免这种情况，需要在提取蛋白质时添加适当的蛋白酶抑制剂，并在低温条件下进行操作。 2. 电泳条件不适： 电泳条件，包括

• • 为什么蛋白质电泳需要支持介质？

  蛋白质电泳使用的支持介质，如聚丙烯酰胺凝胶，在蛋白质电泳中起着至关重要的作用，它不仅可以帮助我们分离和分析蛋白质，还可以保护蛋白质的稳定性，提供可视化平台，控制电泳速度，以及保护样品。在电泳过程中起到的了多方面的作用： 1. 分离蛋白质： 支持介质提供了一个环境，使蛋白质可以根据其大小、形

• • 蛋白质sumo修饰的必要性？sumo必须要加吗？

  SUMO (Small Ubiquitin-like Modifier) 修饰是细胞调控蛋白质功能的一种方式。这种翻译后修饰通过连接SUMO蛋白到靶蛋白的特定氨基酸残基上，改变了靶蛋白的稳定性、亚细胞定位、相互作用伙伴或活性。 SUMO修饰不是每个蛋白质都需要的，而是依赖于细胞的特定环境和

• • 我想问一下单糖组成测定结果和含量和比例怎么换算

  单糖是不能被水解成更小分子的碳水化合物。许多复杂的多糖，如纤维素、淀粉等，在经过酸水解后，可以转化为单糖。对这些水解后的产物进行分析，可以得知原始多糖中包含的单糖类型及其比例。 换算过程如下： 1.实验测定结果: 首先确定样品中所有单糖的总含量。通常，通过分析技术（如HPLC）可以得到各

• • 高效液相色谱仪中是分子量大的成分先出峰吗？

  在高效液相色谱（HPLC）中，成分的出峰顺序并不是直接由分子量决定的。出峰顺序主要取决于样品分子与固定相（色谱柱内的填充物）之间的相互作用。这种相互作用可以包括疏水性相互作用、离子交换、亲和作用等等。 1. 疏水性相互作用： 在反相高效液相色谱（RP-HPLC）中，固定相是非极性的，因此更

• • 质谱中的碎片分析到底是怎么一回事?

  质谱是一种用于测量样品中分子或原子质量和相对丰度的分析技术，在质谱分析中，样品被电离，形成带电粒子（离子），然后这些离子被加速并通过磁场或电场进行分离。离子的质量和电荷比（m/z）决定了它们在磁场或电场中的行为，从而可以用来识别和定量样品中的分子。 质谱中的碎片分析，通常涉及到的是串联质谱

• • 求质谱大牛qtof的四级杆msms选择母离子，为什么我搜115.00里面会有117.114离子源污染？

  这个问题涉及到质谱仪（特别是四级杆Q-TOF质谱仪）的工作原理和离子源污染的问题。 我们先来了解一下Q-TOF质谱仪的工作原理： 四级杆Q-TOF质谱仪是一种高分辨率质谱仪，它结合了四级杆（Q）和飞行时间（TOF）两种质谱技术。在这种质谱仪中，样品首先在离子源中被电离，然后通过四级杆进行第

• • 请问sds-page检测出的蛋白质分子量大于预期都有哪些可能呢？

  当你在 SDS-PAGE (Sodium Dodecyl Sulfate Polyacrylamide Gel Electrophoresis) 检测中发现蛋白质分子量大于预期时，可能有以下几种原因： 1. 蛋白质聚合： 在某些情况下，蛋白质可能会形成二聚体或更大的聚合物。这可能是由于蛋白

• • sds聚丙烯酰胺凝胶电泳相对分子质量小的运动的快吗?

  SDS-PAGE利用电场使蛋白质在聚丙烯酰胺凝胶中迁移。SDS（十二烷基硫酸钠）是一种阴离子表面活性剂，能够使蛋白质质子化并赋予其负电荷。这样，蛋白质的迁移就不再受其原有电荷的影响，而主要取决于其大小（分子质量）。 在SDS-PAGE中，蛋白质的迁移速度主要取决于其分子质量，相对分子质量小

• • 在对蛋白质组成分析中，蛋白质的分子量如何确定蛋白质分子中的多肽链的数目？

  蛋白质的分子量和多肽链的数目不一定是直接相关的。蛋白质的分子量通常是通过质谱法等手段测定的，但是这个分子量包括了所有的氨基酸残基和连接它们的肽键。一个蛋白质分子可以由一个或多个多肽链组成，它们可以是同种或不同种的氨基酸序列。 如果你想了解一个蛋白质分子中包含的多肽链的数目和种类，可能需要进