蛋白分析FAQ汇总

• • 蛋白质圆二色谱分析中，请问如何分析图谱呢

  分析蛋白质CD光谱时，通常关注以下几个方面： 1.峰形识别： 首先观察CD光谱的峰形。蛋白质的α-螺旋结构在波长约为208和222 nm处会显示负的圆二色谱峰，β-折叠在约为218 nm处会显示一个正峰和一个负峰。 2.峰强度对比： 比较峰的强度可以估计各种二级结构的相对含量。比如，较强

• • 做丙二酰化蛋白用普通非修饰靶标抗体孵育蛋白丰度是降低，但用修饰靶标抗体孵育却升高，正常吗？修饰蛋白不是也该被非修饰抗体靶标到吗？

  您所提的情况涉及蛋白质的化学修饰及其对免疫检测（如Western blot）的影响。蛋白质的丙二酰化可能会影响蛋白质的三维结构，从而影响抗体的识别。 当您使用非修饰靶标抗体孵育蛋白时，如果观察到蛋白丰度降低，可能是因为： 1.结构改变： 丙二酰化可能改变了蛋白质的构象，使得原本的表位（e

• • 如何根据电泳条带判断蛋白质纯度

  凝胶电泳，尤其是SDS-PAGE是分离和分析蛋白质混合物组分的一种常用的技术。通过这种技术，研究人员可以根据蛋白质的大小将其分离，并通过电泳后凝胶上的条带模式来评估蛋白质的纯度： 1.密度: 蛋白纯度较高的样品通常显示为单一的厚实条带。如果样品含有多种蛋白，可能会看到多个条带。 2.条

• • N端测序一般测几个氨基酸，N端测序作用是什么呢

  一般而言，N端测序可以连续确定从N端开始的20到30个氨基酸残基，但是这个数字可以根据实验的具体条件和所用技术的不同而有所变化。例如，自动化的Edman降解通常可以达到这个范围内的序列确定，但是更先进的质谱方法可能能确定更长的序列。百泰派克生物科技公司采用岛津公司Edman测序系统，可以测定

• • 重组人胰岛素表皮因子用液质定性蛋白质不需要用到标准品吗

  液质定性蛋白质分析通常是指使用液相色谱-质谱联用技术（LC-MS）对蛋白质样品进行分析，以确定样品中蛋白质或肽段的组成。在进行重组人胰岛素表皮因子（如重组人胰岛素）的质谱分析时，理论上不一定需要标准品，因为定性分析的目的是鉴定出样品中存在的物质，而不是定量分析。 在进行定性分析时，如果已知

• • sds-page浓度计算方法

  在准备SDS-PAGE凝胶时，凝胶的浓度是指丙烯酰胺的总浓度，它决定了凝胶孔隙的大小，从而影响蛋白质的分离效果。浓度越高，孔隙越小，适合分离小分子量蛋白质；浓度越低，孔隙越大，适合分离大分子量蛋白质。 一、计算凝胶浓度的公式为： 凝胶总浓度 (T)=丙烯酰胺浓度+交联剂浓度凝胶总浓度 

• • 化学合成的多肽会用到组学分析吗？还是只适合于天然肽啊

  化学合成的多肽确实可以用于组学分析，尤其是在蛋白质组学研究中。组学分析不仅限于对天然存在的肽或蛋白质的研究，它还可以用于合成多肽的鉴定、定量、结构分析以及功能研究。 百泰派克生物科技——生物制品表征，多组学生物质谱检测优质服务商 相关服务： 多肽合成 多肽组学分析 多肽质谱鉴定 肽纯度分

• • 多肽的三维结构和它的功能有什么关系

  多肽的三维结构与其功能有密切的关系。多肽是由两个或更多的氨基酸通过肽键连接而成的分子，当它们进一步折叠形成特定的三维结构时，就成为了功能性的蛋白质。蛋白质的功能依赖于其三维结构，这种结构决定了蛋白质在生物体中的作用和功能。 三维结构的改变可以通过温度、pH、化学变化或突变等因素导致功能的失

• • 重组人胰岛素表皮因子怎么用液质联用进行定性分析

  1. 样品处理和制备： 从所需的细胞或组织中提取蛋白质。 进行蛋白质纯化，以减少其他非目标蛋白质的干扰。 使用酶，如胰蛋白酶，对蛋白质进行消化，将其分解成肽段。 采集消化后的肽段，进行脱盐处理。   2. 液相色谱分析： 使用适当的液相色谱柱进行样品分离。例如，反向色谱（RP-HPLC

• • 什么是蛋白糖基化

  蛋白糖基化（Protein Glycation）是一种非酶促化生物化学反应过程，通常涉及糖分子与蛋白质分子的相互作用。在这一过程中，糖分子（通常是还原糖，例如葡萄糖或果糖）与蛋白质分子非酶反应结合，形成一种被称为“糖基化终产物”（AGEs，Advanced Glycation End-pro