蛋白分析FAQ汇总

• • 已知一个抗原序列，找到了它的抗体序列（包含CDR序列），但不知道这个抗体具体识别的是哪一段，什么技术手段能模拟出识别位点？

  1.X-ray晶体衍射： 可以直接解析抗体与抗原复合体的结构，从而明确识别的位点。但这需要获得足够质量的蛋白晶体，这一步经常是最具挑战性的。 2.NMR技术： 核磁共振是另一种常用于确定蛋白质结构的方法。对于某些不能形成高质量晶体的蛋白质或复合物，NMR是一个很好的选择。 3.生物信息学

• • 细胞培养基是否对检测蛋白定量有影响吗

  细胞培养基确实可能对蛋白质定量产生影响。培养基中包含了许多营养物质、生长因子、激素、矿物质等成分，这些可以影响细胞的生长、分化和蛋白质合成。 1.背景浓度： 培养基中含有的蛋白质、氨基酸和其他生物分子可能对某些蛋白质定量方法产生干扰，例如Bradford、Lowry 和 BCA 蛋白测定法

• • 如何定量分析免疫组化和western blot 的结果,求具体步骤

  一、免疫组化定量分析: 1.图片获取: 使用显微镜拍摄处理后的组织切片，并确保所有图片的拍摄条件（如曝光时间、光源亮度等）相同。 2.图片分析: 使用图像分析软件（如ImageJ）打开图像。 3.设置阈值: 根据背景和染色的强度设置一个阈值，使染色区域可以被区分。 4.测量: 测量阈

• • 尿蛋白和尿微量白蛋白区别

  一、尿蛋白 (Proteinuria): 1.定义： 指的是尿液中蛋白质的总量超出正常范围。通常，健康的尿液中几乎不含蛋白质或含有非常少量的蛋白质。 2.意义： 可能是多种疾病的指标，如肾脏疾病、高血压、糖尿病、某些感染和其他系统性疾病。 3.测量方法： 通过尿液常规检查可以检测。

• • 有一种蛋白水解酶,作用于数种人工合成底物,为了比较这些不同的底物和酶的亲和力的差异应该怎样来说明。

  为了比较蛋白水解酶与不同人工合成底物之间的亲和力差异，可以使用以下方法： 1.Michaelis-Menten动力学: 通过测量不同底物浓度下的反应速率来计算每种底物的Vmax​（最大速率）和Km​（Michaelis常数）。Km​可以看作是当反应速率达到其最大速率的一半时的底物浓度，它是

• • 蛋白质乙酰化的介绍

  蛋白质乙酰化是一种重要的蛋白质翻译后修饰过程，涉及将乙酰基团（由醋酸产生）添加到蛋白质的氨基酸残基上，通常是赖氨酸的侧链氨基群。这一过程由酶催化完成，例如组蛋白乙酰转移酶（HATs）负责乙酰化，而组蛋白去乙酰酶（HDACs）则负责去乙酰化。乙酰化状态影响蛋白质的功能、定位、以及与其他蛋白质的

• • 乙酰化修饰的作用

  乙酰化修饰的主要作用包括： 1.基因表达调控： 通过组蛋白乙酰化，改变染色质结构，进而影响转录因子对基因的访问性和基因表达。 2.蛋白质功能和稳定性： 乙酰化可以改变蛋白质的构象，影响其活性、与其他分子的交互以及其稳定性。 3.细胞信号传导： 参与多种信号通路，如细胞凋亡、细胞周期控制

• • 请问组蛋白甲基化修饰分为哪几类

  组蛋白甲基化修饰主要分为以下几类： 1.组蛋白H3K4甲基化： 通常与基因的活跃转录相关。H3K4me3通常出现在启动子区域，而H3K4me1和H3K4me2则与增强子区域及启动子区域有关。 2.组蛋白H3K9甲基化： 与异染色质的形成和基因沉默有关。H3K9me3与染色体边缘区和其他异

• • 蛋白与小分子之间的相互作用类型有几种

  蛋白质与小分子间的相互作用非常重要，因为它们通常涉及药物的作用机制、酶的底物识别、信号传导等生物学过程。这些相互作用可以根据不同的力的类型进行分类，主要包括： 1.静电作用（电荷-电荷相互作用）： 这是由相反电荷之间的吸引（例如，阳离子和阴离子之间）或相同电荷之间的排斥引起的。 在蛋白质与

• • 串联质谱法的原理是什么?

  串联质谱（也称为 MS/MS 或 MS2）通过在系列化的两个或更多的质谱分析步骤中分离和检测离子，以获得有关分子的详细信息。这种方法特别适用于鉴定复杂样品中的分子，例如蛋白质、肽或其他有机化合物，并且在生物化学、药物研究、环境科学等领域中有广泛应用。以下是串联质谱的基本原理： 1.离子化：