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在真核细胞中，DNA缠绕在组蛋白八聚体上形成核小体，这是染色质的基本单位。组蛋白并非静态结构，其N端尾部可发生多种翻译后修饰（Post-translational Modifications, PTMs），如乙酰化（Ac）、甲基化（Me）、磷酸化（P）、泛素化（Ub）等。这些修饰通过改变染色
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蛋白质乙酰化（Acetylation）作为真核生物中重要的翻译后修饰之一，广泛参与调控基因表达、代谢稳态、细胞周期等多种生物过程。近年来，随着质谱技术的不断进步，蛋白质乙酰化组学研究逐渐深入。但由于乙酰化修饰通常在低丰度水平发生，直接进行质谱检测常常面临信号被高丰度蛋白掩盖的难题。因此，选择
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蛋白质乙酰化是一种广泛存在于真核生物中的可逆翻译后修饰（PTM），在调控染色质结构、代谢通路、细胞周期以及信号转导等生物过程中发挥关键作用。通过高分辨率质谱技术，系统性地鉴定和定量蛋白质乙酰化位点，为解析表观遗传机制和疾病发生机制提供了重要手段。本文将围绕适用样本类型、实验流程与数据交付内容
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在以 ELISA 为基础的宿主细胞蛋白（HCP）检测体系中，抗-HCP抗体的“识别范围”直接决定了检测结果是否可信。若抗体覆盖不足，部分潜在风险蛋白将被漏检，从而给药品安全性、疗效一致性带来隐患。因此，抗体覆盖率分析已被监管机构明确要求纳入方法学验证流程，准确进行HCP抗体覆盖率分析的定量策
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在单克隆抗体（monoclonal antibody, mAb）等重组蛋白药物的大规模生产过程中，宿主细胞蛋白（Host Cell Proteins, HCPs）作为工艺过程中产生的内源性杂质，是监管部门高度关注的质量控制指标之一。这些蛋白来源于表达系统（如CHO细胞），可能在细胞裂解、培养
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宿主细胞蛋白（HCP）作为生物制药中的关键工艺相关杂质，一直是质量控制与注册申报中的重点。HCP检测多依赖ELISA，而抗体识别范围的广度——即抗体覆盖率，是决定ELISA方法学有效性的核心因素。在抗-HCP抗体覆盖率验证方面，二维Western印迹法（2D-Western Blot）是公认
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蛋白质乙酰化主要发生在赖氨酸残基（K）上，是一类重要的翻译后修饰。由于其修饰位点低丰度、信号弱且背景复杂，在进行LC-MS/MS质谱分析前，必须采用特异性富集策略以提取目标肽段，提高检测灵敏度。在质谱分析前对乙酰化肽段（acetylated peptides）富集，是研究蛋白乙酰化修饰（ac
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预测蛋白质乙酰化位点是理解翻译后修饰（PTMs）调控机制的关键步骤之一，尤其在表观遗传、肿瘤代谢、信号通路调控等研究中具有广泛应用。由于实验验证乙酰化位点过程繁琐且耗时，研究者越来越依赖于生物信息学工具进行快速预测与筛选。然而，当前乙酰化预测工具众多，功能与适用场景各异，如何选择最适合自身研
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泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin–proteasome system, UPS）是细胞内关键的蛋白质稳态调控机制。通过E1、E2、E3以及去泛素化酶（DUBs）参与，泛素化修饰影响蛋白质的稳定性、活性、定位和降解。这一过程不仅参与信号传导、自噬和DNA修复，更与癌症、神经退行性疾病、免
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在真核细胞中，泛素化是一种关键的翻译后修饰机制，通过将小分子蛋白——泛素（ubiquitin）共价连接到目标蛋白上，调控其稳定性、活性、定位和相互作用。尽管最为人熟知的泛素化功能是靶向蛋白降解（通常通过K48连接的多聚泛素链介导26S蛋白酶体途径），但事实上，大量研究已经证实，非降解型泛素化
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