做丙二酰化蛋白用普通非修饰靶标抗体孵育蛋白丰度是降低，但用修饰靶标抗体孵育却升高，正常吗？修饰蛋白不是也该被非修饰抗体靶标到吗？
您所提的情况涉及蛋白质的化学修饰及其对免疫检测（如Western blot）的影响。蛋白质的丙二酰化可能会影响蛋白质的三维结构，从而影响抗体的识别。
当您使用非修饰靶标抗体孵育蛋白时，如果观察到蛋白丰度降低，可能是因为：
1.结构改变：
丙二酰化可能改变了蛋白质的构象，使得原本的表位（epitope）被遮挡或者改变，导致非修饰靶标抗体无法有效地识别和结合。
2.抗体特异性：
抗体可能主要识别非修饰的蛋白质，对于已经发生丙二酰化修饰的蛋白识别能力下降。
3.竞争性抑制：
如果修饰发生在抗体识别的表位附近，修饰可能干扰抗体的结合。
另一方面，使用修饰靶标抗体孵育却显示蛋白丰度升高，这可能是因为：
1.抗体设计：
修饰靶标抗体是专门设计来识别丙二酰化修饰的蛋白质的。如果蛋白质发生了丙二酰化，这些抗体会更容易识别和结合修饰后的蛋白，从而显示更高的信号。
2.修饰增强结合：
丙二酰化可能使得蛋白质在电泳过程中的迁移发生变化，或者增强了修饰靶标抗体的结合亲和力。
通常来说，即使蛋白质发生了翻译后修饰，非修饰抗体仍然可以一定程度上识别和结合蛋白质，但这很大程度上取决于修饰对蛋白结构的影响和抗体的特异性。如果修饰改变了抗体识别的特定氨基酸序列或改变了蛋白质的三维结构，非修饰抗体可能就无法有效识别修饰蛋白。因此，您观察到的结果在生物学上是有可能的，并且可以通过上述机制来解释。
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