定量交联/质谱
定量交联/质谱（Quantitative Cross-Linking/Mass Spectrometry, 简称 XL-MS）结合了化学交联和质谱技术的方法，用于研究蛋白质间的相互作用及其空间结构。
交联质谱的基本原理是附近的蛋白质残基可以交联在一起，消化后，可以识别那些交联的蛋白质残基，从而揭示原始样品中的邻近性。交联剂的最大长度充当距离限制，影响 3D 结构。实验包括交联反应、蛋白质消化、交联肽富集、质谱采集、数据库搜索和错误率控制。
1、化学交联：
使用特定的化学交联剂处理蛋白质样本。这些交联剂能够连接相邻的蛋白质或蛋白质上的氨基酸残基，形成稳定的共价键。
2、消化与质谱分析：
处理后的蛋白质样本通常会被酶（如胰蛋白酶）消化，然后使用质谱仪进行分析。质谱分析可以识别出交联的肽段，从而推断出蛋白质间的相互作用界面。
3、定量分析：
通过比较不同条件（如不同时间点、不同处理条件等）下的交联肽段的丰度，可以定量地分析蛋白质间相互作用的变化。这通常需要使用稳定同位素标记（如SILAC）或相对定量方法（如标签自由定量）。
图1. 交联法蛋白质相互作用分析
4、数据处理与分析：
使用专门的软件和算法处理质谱数据，以识别交联肽段并进行定量分析。这些数据可以用来推断蛋白质的三维结构、蛋白质复合体的组成及其动态变化。
定量交联/质谱能够提供蛋白质相互作用和结构信息，特别是在研究大型蛋白质复合体和动态蛋白质网络时非常有用。
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