哪些氨基酸可能是泛素化修饰位点
泛素化是一种蛋白质翻译后修饰过程,涉及将泛素(一种小的调节性蛋白)连接到底物蛋白上。泛素化主要作用于几种氨基酸残基:
1.赖氨酸(Lysine, K):
赖氨酸的ε-氨基是泛素化最常见的靶点。泛素通过其C末端的甘氨酸与底物蛋白的赖氨酸残基形成共价键。
2.半胱氨酸(Cysteine, C):
虽不常见,但半胱氨酸也可以作为泛素化的位点。泛素通过硫醚键与半胱氨酸残基连接。
3.丝氨酸(Serine, S)和苏氨酸(Threonine, T):
这些位点上的泛素化通过酯键实现,但比赖氨酸上的泛素化要少见。
4.精氨酸(Arginine, R):
尽管较少见,精氨酸残基的泛素化已在某些情况下被报道。
这些修饰通常涉及蛋白质稳定性、定位、活性和相互作用的调控。
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