百泰派克生物科技BTP客户案例：利用IP-MS分析对EGFR/EGFRvⅢ和TRIP13的结合蛋白进行鉴定
期刊：Cancer letters；影响因子: 9.4233
原文链接：DOI: 10.1016/j.canlet.2020.08.023
研究对象：小鼠、GBM细胞
研究目的：EGFR在GBM生物学中的调控机制研究
研究手段：IP-MS分析等
研究内容及结论：表皮生长因子受体（EGFR）的扩增和EGFRvⅢ的突变驱动胶质母细胞瘤（GBM）的发病机制，但它们的调控尚不明确。该研究表征了GBM中的EGFR/EGFRvⅢ“相互作用组”，并鉴定了甲状腺受体相互作用蛋白13（TRIP13），一种AAA+ATP酶，作为EGFR/EGFRvⅢ相关蛋白独立于其ATP酶活性。在功能上，TRIP13增强了EGFR通路的激活，并促进了GBM球状体和原位GBM异种移植模型中EGFR/EGFRvⅢ驱动的GBM生长。在机制上，TRIP13部分通过阻止cbl介导的泛素化和蛋白酶体降解来增强EGFR蛋白的丰度。相反，TRIP13在酪氨酸（Y）56处被EGFRvⅢ和EGF激活的EGFR磷酸化。阻断TRIP13 Y56磷酸化显著减弱了TRIP13表达增强的EGFR信号传导和GBM细胞生长。临床上，GBM标本中TRIP13表达上调，并与患者预后较差相关。在GBM中，TRIP13定位于细胞膜和细胞质，并在体内和体外表现出致癌作用，这取决于EGFR信号传导而不是TRIP13的ATP酶活性。总的来说，该研究结果发现TRIP13和EGFR形成一个前馈环路，以增强GBM生长中的EGFR信号传导，并确定了TRIP13在GBM生物学中一种之前未被识别的不依赖ATP酶活性的作用模式。
利用IP-MS分析对EGFR/EGFRvⅢ和TRIP13的结合蛋白进行鉴定，该服务由北京百泰派克生物科技提供。结果显示，在鉴定出的EGFR/EGFRvⅢ结合蛋白中，许多为EGFR的结合伙伴，一些候选者是典型EGFR通路的明确成员，包括Grb2和Shc1。确定EGFR是TRIP13的结合蛋白之一。
参考文献：Hu L, Shen D, Liang D, et al. Thyroid receptor-interacting protein 13 and EGFR form a feedforward loop promoting glioblastoma growth[J]. Cancer letters, 2020, 493: 156-166.
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