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蛋白质乙酰化主要发生在赖氨酸残基（K）上，是一类重要的翻译后修饰。由于其修饰位点低丰度、信号弱且背景复杂，在进行LC-MS/MS质谱分析前，必须采用特异性富集策略以提取目标肽段，提高检测灵敏度。在质谱分析前对乙酰化肽段（acetylated peptides）富集，是研究蛋白乙酰化修饰（ac
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预测蛋白质乙酰化位点是理解翻译后修饰（PTMs）调控机制的关键步骤之一，尤其在表观遗传、肿瘤代谢、信号通路调控等研究中具有广泛应用。由于实验验证乙酰化位点过程繁琐且耗时，研究者越来越依赖于生物信息学工具进行快速预测与筛选。然而，当前乙酰化预测工具众多，功能与适用场景各异，如何选择最适合自身研
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泛素-蛋白酶体系统（ubiquitin–proteasome system, UPS）是细胞内关键的蛋白质稳态调控机制。通过E1、E2、E3以及去泛素化酶（DUBs）参与，泛素化修饰影响蛋白质的稳定性、活性、定位和降解。这一过程不仅参与信号传导、自噬和DNA修复，更与癌症、神经退行性疾病、免
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在真核细胞中，泛素化是一种关键的翻译后修饰机制，通过将小分子蛋白——泛素（ubiquitin）共价连接到目标蛋白上，调控其稳定性、活性、定位和相互作用。尽管最为人熟知的泛素化功能是靶向蛋白降解（通常通过K48连接的多聚泛素链介导26S蛋白酶体途径），但事实上，大量研究已经证实，非降解型泛素化
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随着大规模质谱技术的发展，蛋白组学研究正逐步从“鉴定型”向“定量型”转变。相比蛋白检测方法，如Western blot或ELISA，基于质谱的定量蛋白组学具有通量高、精度高、覆盖范围广等特点。在众多定量策略中，SILAC以其高精度、低误差和良好的批次一致性，在细胞模型研究中具有广泛应用。它通
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蛋白质在不同生理状态、信号刺激或药物干预下的表达动态变化，是理解细胞调控网络与机制性事件的关键入口。相比终点式检测方法，动态蛋白组学技术强调在多个时间点捕捉变化过程本身，而非仅观察结果差异。SILAC（Stable Isotope Labeling by Amino acids in Cel
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在重组蛋白疫苗、病毒载体疫苗、核酸疫苗等现代疫苗平台不断演进的背景下，宿主细胞蛋白（Host Cell Proteins, HCPs）作为源自生产细胞系的非产品相关杂质，日益受到监管机构和研发企业的高度重视。这些蛋白若未被有效清除，可能引发免疫原性反应、诱导中和抗体产生、影响抗原结构稳定性等
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在生物药物如单克隆抗体、疫苗、重组蛋白等的生产过程中，宿主细胞蛋白（Host Cell Proteins, HCPs）作为典型的工艺相关杂质，必须在生产工艺的多个阶段中被有效识别和去除。尽管酶联免疫吸附法（ELISA）被广泛应用于HCP残留的常规检测，但该方法的可靠性与准确性，极大依赖于其核
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宿主细胞蛋白（Host Cell Proteins，HCPs）是指在重组药物、抗体或疫苗生产过程中，来自宿主细胞（如 CHO、HEK293 或大肠杆菌）的杂蛋白。这些残留蛋白即便含量极低，也可能引发免疫反应、降低药物稳定性，甚至影响产品安全性。随着生物药品研发和生产标准不断提高，如何精准识别
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宿主细胞蛋白（Host Cell Proteins, HCPs）是生物制药生产中最常见的工艺相关杂质之一，它们来源于生产细胞系的代谢分泌或裂解残留。即便在下游纯化工艺中经过多级去除，HCPs 仍可能以低至 ng/mL 水平存在，影响药物的安全性、免疫原性甚至稳定性。这些HCP不仅可能引发患者
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