sumo与蛋白互作

类泛素分子（Small ubiquitin-like modifier，SUMO）是泛素样蛋白超家族的一员，其本质是一类多肽小分子，在真核生物中存在三种不同形式的SUMO蛋白。研究表明，SUMO可以通过共价键与其他蛋白相互作用，这种结合就称为蛋白SUMO化修饰，是真核生物中一种重要的常见的蛋白质翻译后修饰。

除了通过小分子如磷酸盐和碳水化合物等进行蛋白质修饰外，肽和小蛋白质也可作为修饰剂，类泛素化修饰就是一种典型的小多肽共价修饰其他细胞蛋白质的翻译后修饰方式。

SUMO分子与泛素分子一样，通过共价键连接在底物蛋白赖氨酸残基的ε-氨基上，以改变底物蛋白的定位、稳定性、功能和半衰期，从而响应细胞环境的变化，以快速和可逆的方式调节蛋白质功能和细胞过程，在多种生物过程中发挥着重要作用。与泛素化修饰不同的是，SUMO在与目标赖氨酸残基结合方面具有高度特异性，SUMO修饰通常发生在一个保守的氨基酸序列上，当然并非所有这样的氨基酸基序都被修饰，这表明在SUMO修饰中需要额外的特异性决定因素。

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