抗体蛋白翻译后修饰
蛋白质翻译后修饰（PTMs）通过共价添加官能团或蛋白质，调节亚基的蛋白水解切割或整个蛋白质的降解来增加蛋白质组的功能多样性。目前已发现400多种PTMs，包括磷酸化，糖基化，泛素化，亚硝基化，甲基化，乙酰化，脂化和蛋白水解等，这些修饰作为调节各种细胞过程的关键分子调节机制发生，对蛋白质的结构和功能有重大影响并影响正常细胞生物学和发病机制的几乎所有方面。
抗体蛋白翻译后修饰和二硫键对抗体的活性和功能具有重要意义，特别是对一些抗体药物来说，在制造或储存过程中引入的抗体结构变化可能会影响治疗效果、生物利用度和清除率以及免疫原性特性等，从而改变药效和药物安全性。在抗体的翻译后修饰方式中，糖基化恐怕是评价其质量的最关键属性之一，单克隆抗体药物功能的实现与其糖基化修饰密切相关，糖基化修饰会影响单抗的构象、稳定性、溶解度、药物代谢动力学、活性及免疫原性等多种性能。因此，抗体一级结构、翻译后修饰（PTM）和二硫键的综合表征对于评估药物疗效和安全性以及理解其结构/功能关系至关重要。
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