百泰派克生物科技BTP客户案例：利用蛋白质测序分析副溶血性弧菌RhsP靶向猎物分子机制

期刊：Cell Reports；影响因子：10.9899

原文链接：DOI: 10.1016/J.CELREP.2022.111732

研究对象：Rhs蛋白

研究目的：探讨T6SS递送Rhs毒素的机制

研究手段：蛋白质测序等

研究内容及结论：重排热点（Rhs）重复序列是一种古老的巨大蛋白质折叠，存在于生命的所有领域。Rhs蛋白是一种多态性毒素，可作为ABC复合物或通过VI型分泌系统（T6SS）用于细菌间竞争。为了探讨T6SS递送Rhs毒素的机制，作者使用胃肠炎相关的副溶血性弧菌作为模型生物，并鉴定了Rhs毒素免疫球蛋白RhsP-RhsPI。数据显示，副溶血性弧菌的RhsP依赖性猎物定位需要T6SS2。RhsP可以在没有伴侣的情况下独立地与VgrG2结合，并自裂解成三个片段。有毒的c端片段（RhsPC）可以通过VgrG2相互作用区域（VIR）与VgrG2结合。电子显微镜（EM）分析显示，VIR封装在Rhs-β桶结构内，其自分解可引发构象发生戏剧性变化。这种替代的VIR构象促进了RhsP二聚化，这极大地促进了T6SS2介导的副溶血性弧菌对猎物的锁定。

利用蛋白质测序分析副溶血性弧菌RhsP靶向猎物分子机制，该服务由北京百泰派克生物科技提供。质谱分析证实，RhsP自裂解为三个结构域：一个N端结构域（RhsPN，残基1-153），一个中间包含Rhs的结构域（RhsPM，残基154-1131）和一个C端结构域（RhsPC，残基1132-1381），Edman降解法N端测序结果显示N端和C端的切割位点都位于Rhs蛋白的高度保守的区域内。有毒的C端WHH核酸酶可靶向细胞DNA，通过VIR与VgrG2结合。

参考文献：Tang L, Dong S, Rasheed N, et al. Vibrio parahaemolyticus prey targeting requires autoproteolysis-triggered dimerization of the type VI secretion system effector RhsP[J]. Cell Reports, 2022, 41(10): 111732.

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